نمایش مبدأ برای آنزیم

[[پرونده:Glucosidase_enzyme.png|جایگزین=Ribbon diagram of glycosidase with an arrow showing the cleavage of the maltose sugar substrate into two glucose products.|بندانگشتی|260px| آنزیم [[گلوکوسیدازها|گلوکزیداز]] قند [[مالتوز]] را به دو [[گلوکز|قند گلوکز]] تبدیل می‌کند. باقیمانده سایت فعال به رنگ قرمز، بستر مالتوز به رنگ سیاه، و [[کوفاکتور (بیوشیمی)|کوفاکتور]] [[نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید|NAD]] به رنگ زرد. ({{PDB|1OBB}})]]

{{کناری زیست‌شیمی}}

'''آنزیم''' {{به فرانسوی|enzyme}} یا '''زی‌مایه'''<ref>{{یادکرد فرهنگستان|مصوب=زی‌مایه، آنزیم|بیگانه=enzyme|بیگانه در فارسی=آنزیم|حوزه=شیمی|دفتر=نخست|بخش=فارسی|سرواژه=زی‌مایه}}</ref> اغلب پروتئین‌هایی هستند که به عنوان [[بیوکاتالیز|کاتالیزورهای بیولوژیکی]] عمل می‌کنند. کاتالیزورها سرعت [[واکنش شیمیایی|واکنش‌های شیمیایی]] را افزایش می‌دهند. مولکول‌هایی که ممکن است آنزیم‌ها روی آن عمل کنند [[بستر (شیمی)|سوبسترا]] نامیده می‌شوند و آنزیم بسترها را به مولکول‌های مختلفی که به عنوان [[فرآورده (شیمی)|فرآورده]] معروف هستند تبدیل می‌کند. تقریباً تمام فرایندهای [[متابولیسم|متابولیک]] موجود در [[سلول]] نیاز به کاتالیز آنزیم دارند تا به سرعت کافی انجام شود تا زندگی ادامه یابد. [[مسیر سوخت‌وساز|مسیرهای متابولیک]] به کاتالیز مراحل فردی آنزیم‌ها بستگی دارند. مطالعه آنزیم‌ها که به عنوان آنزیم‌شناسی<ref group="lower-alpha">enzymology</ref>
نامیده می‌شود و در زمینه جدیدی به نام تجزیه شبه‌آنزیمی رشد یافته‌است، با درک اینکه در طول تکامل، برخی از آنزیم‌ها توانایی انجام کاتالیز بیولوژیکی را از دست داده‌اند، که غالباً در توالی [[اسید آمینه|اسیدهای آمینه]] آنها و خصوصیات غیرعادی «شبه کاتالیستی» منعکس می‌شود. آنزیم‌ها بخشی از سیستم ایمنی هستند که در بزاق اشک عرق و معده وجود دارد و به هضم و حذف هرگونه پاتوژن پاسخ می‌دهد

آنزیم‌ها در بیش از ۵۰۰۰ نوع واکنش بیوشیمیایی به عنوان کاتالیزور شناخته شده‌اند. سایر بیوکاتالیست‌ها مولکول‌های RNA کاتالیزوری هستند که [[ریبوزیم]] نامیده می‌شوند. ویژگی آنزیم‌ها از ساختارهای سه بعدی منحصر به فرد آنها ناشی می‌شود. مانند همه کاتالیزورها، آنزیم‌ها با کاهش [[انرژی فعال‌سازی]]، [[سرعت واکنش]] را افزایش می‌دهند. بعضی از آنزیم‌ها می‌توانند با تبدیل خود به بستر موجب تولید میلیون‌ها بار سریعتر محصول شوند. [[اوروتیدین '۵-فسفات دکربوکسیلاز]] موجب می‌شود واکنشی که در نبود این آنزیم میلیون‌ها سال به طول می‌انجامد در چند میلی‌ثانیه رخ دهد. از نظر شیمیایی، آنزیم‌ها مانند هر کاتالیزوری هستند و در واکنش‌های شیمیایی مصرف نمی‌شوند و [[تعادل شیمیایی|تعادل]] یک واکنش را تغییر نمی‌دهند.

آنزیم‌ها با ویژگی‌های خاصی نسبت به سایر کاتالیزورهای دیگر متفاوت هستند. فعالیت آنزیم را می‌توان تحت تأثیر مولکول‌های دیگر قرار داد: [[بازدارنده آنزیم|بازدارنده]]ها مولکول‌هایی هستند که باعث کاهش فعالیت آنزیم می‌شوند و [[فعال‌کننده آنزیم|فعال‌کننده]]‌ها مولکول‌هایی هستند که فعالیت را افزایش می‌دهند. بسیاری از [[دارو]]های درمانی و [[سم|سموم]] مهارکننده یا بازدارنده آنزیم هستند. فعالیت آنزیم به‌طور قابل توجهی خارج از [[دما|دمای]] و [[پی‌اچ|pH]] مطلوب آن کاهش می‌یابد و بسیاری از آنزیم‌ها هنگام قرار گرفتن در معرض گرمای بیش از حد (پایدار) [[واسرشتن|واسرشته]] می‌شوند و ساختار و خواص کاتالیزوری خود را از دست می‌دهند.

بعضی از آنزیم‌ها به‌صورت تجاری به‌طور مثال در سنتز [[آنتی‌بیوتیک]]‌ها استفاده می‌شوند. برخی از محصولات خانگی برای سرعت بخشیدن به واکنش‌های شیمیایی از آنزیم‌ها استفاده می‌کنند: آنزیم‌های موجود در پودرهای شستشوی بیولوژیکی پروتئین، نشاسته یا لکه‌های [[چربی]] روی لباس‌ها را تجزیه می‌کنند و آنزیم‌های موجود در [[پاپئین|تردکننده‌های گوشت]] پروتئین‌ها را به مولکول‌های کوچکتر تجزیه می‌کنند و باعث می‌شود گوشت راحت تر جویده شود.

== تاریخچه ==
[[پرونده:Eduardbuchner.jpg|جایگزین=Photograph of Eduard Buchner.|راست|بندانگشتی|252x252پیکسل|[[زیماز]] اولین بار توسط [[ادوارد بوخنر]] ساخته شد. آزمایشی که بوخنر طراحی کرد و برنده جایزه نوبل شد شامل تولید عصاره بدون سلول از [[مخمر]] بود.]]
در اواخر سده ۱۷ و اوایل سده ۱۸، هضم [[گوشت]] توسط ترشحات معده<ref name="Reaumur1752">{{Cite journal|author-link=René Antoine Ferchault de Réaumur|vauthors=de Réaumur RA|year=1752|title=Observations sur la digestion des oiseaux|journal=Histoire de l'Academie Royale des Sciences|volume=1752|pages=266, 461}}</ref> و تبدیل [[نشاسته]] به [[شکر|قند]] توسط عصاره‌های گیاهی و [[بزاق]] شناخته شد اما مکانیسم‌هایی که به موجب آن اتفاق می‌افتد مشخص نشده بود.<ref>{{Cite book|url=http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html|last=Williams|first=Henry Smith|title=A History of Science: in Five Volumes''. ''Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences|publisher=Harper and Brothers|year=1904}}</ref>
شیمیدان فرانسوی، [[آنسلم پین]] اولین کسی بود که در سال ۱۸۳۳ آنزیم، دیاستاز را کشف کرد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Payen A, Persoz JF|year=1833|title=Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels|trans-title=Memoir on diastase, the principal products of its reactions, and their applications to the industrial arts|url=https://books.google.com/books?id=Q9I3AAAAMAAJ&pg=PA73|journal=Annales de chimie et de physique|series=2nd|language=French|volume=53|pages=73–92}}</ref> چند دهه بعد، هنگام مطالعه [[تخمیر در فرآوری غذایی|تخمیر]] قند به [[اتانول|الکل]] توسط [[مخمر]]، [[لویی پاستور]] نتیجه گرفت که این تخمیر توسط [[زندگی‌باوری|نیروی حیاتی]] موجود در سلول‌های مخمر به نام ''تخمیر''<ref group="lower-alpha">ferments</ref> ایجاد شده‌است، که تصور می‌شد فقط در [[موجودات زنده]] وجود دارد. وی نوشت: «تخمیر الکلی عملی است که با زندگی و سازماندهی سلول‌های مخمر ارتباط دارد، نه با مرگ یا قرارگیری سلول‌های مخمر.»<ref>{{Cite journal|vauthors=Manchester KL|date=December 1995|title=Louis Pasteur (1822–1895)–chance and the prepared mind|journal=Trends in Biotechnology|volume=13|issue=12|pages=511–5|doi=10.1016/S0167-7799(00)89014-9|pmid=8595136}}</ref>

در سال ۱۸۷۷، ویلهلم کوهن ([[فیزیولوژی|فیزیولوژیست]] آلمانی) برای اولین بار از اصطلاح ''[[wiktionary:enzyme|آنزیم]]''، که از واژه [[زبان یونانی باستان|یونانی]] ''ἔνζυμον''، به معنای «خمیر» یا «در خمیرمایه» است، برای توصیف این فرایند استفاده کرد.<ref>Kühne coined the word "enzyme" in: {{Cite journal|vauthors=Kühne W|year=1877|title=Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente|trans-title=On the behavior of various organized and so-called unformed ferments|url=https://books.google.com/books?id=jzdMAAAAYAAJ&pg=PA190|journal=Verhandlungen des Naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg|series=new series|language=German|volume=1|issue=3|pages=190–193}} Relevant passage on page 190: ''"Um Missverständnissen vorzubeugen und lästige Umschreibungen zu vermeiden schlägt Vortragender vor, die ungeformten oder nicht organisirten Fermente, deren Wirkung ohne Anwesenheit von Organismen und ausserhalb derselben erfolgen kann, als ''Enzyme'' zu bezeichnen."'' (Translation: In order to obviate misunderstandings and avoid cumbersome periphrases, [the author, a university lecturer] suggests designating as "enzymes" the unformed or not organized ferments, whose action can occur without the presence of organisms and outside of the same.)</ref> بعداً واژه ''آنزیم'' برای اشاره به مواد غیرزنده مانند [[پپسین]] مورد استفاده قرار گرفت و از کلمه ''تخمیر'' برای اشاره به فعالیت‌های شیمیایی تولید شده توسط موجودات زنده استفاده شد.<ref>{{Cite book|editor-first=John L.|editor-last=Heilbron|title=The Oxford Companion to the History of Modern Science|first=Frederic Lawrence|last=Holmes|chapter=Enzymes|page=270|chapterurl=https://books.google.com/books?id=abqjP-_KfzkC&pg=PA270&dq=history+of+enzymes+ferment+living+organisms|publisher=Oxford University Press|location=Oxford|year=2003|isbn=978-0-19-974376-6}}</ref>
[[ادوارد بوخنر]] اولین مقاله خود را در مورد مطالعه عصاره‌های مخمر در سال ۱۸۹۷ ارائه کرد. در یک سری آزمایش‌ها در [[دانشگاه هومبولت برلین]]، وی دریافت که شکر توسط عصاره مخمر حتی وقتی سلول مخمر زنده در مخلوط وجود ندارد تخمیر می‌شود<ref name="urlEduard Buchner – Biographical">{{Cite web|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html|title=Eduard Buchner|website=Nobel Laureate Biography|publisher=Nobelprize.org|accessdate=23 February 2015}}</ref> او آنزیمی را که تخمیر [[ساکارز]] را به وجود آورد، " [[زیماز]] " نامید.<ref name="urlEduard Buchner – Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation">{{Cite web|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html|title=Eduard Buchner – Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation|year=1907|website=Nobelprize.org|accessdate=23 February 2015}}</ref> وی در سال ۱۹۰۷ به دلیل «کشف یک روش تخمیر بدون سلول زنده» [[جایزه نوبل شیمی]] را دریافت کرد.<ref name="rpbag">{{یادکرد وب | عنوان=The Nobel Prize in Chemistry 1907 | وبگاه=NobelPrize.org | تاریخ=2021-01-17 | پیوند=https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1907/summary/ | کد زبان=en | تاریخ بازبینی=2021-01-17}}</ref>

به دنبال نمونه بوخنر، معمولاً آنزیم‌ها مطابق واکنشی که انجام می‌دهند به صورت ترکیب پسوند ''-آز'' با اضافه [[بستر (شیمی)|بستر]]، برای نمونه، [[لاکتاز]] آنزیمی است که [[لاکتوز]] را جدا می‌کند یا بسته به نوع واکنش مانند، [[دی‌ان‌ای پلیمراز|DNA پلیمراز]] که پلیمرهای DNA را تشکیل می‌دهد نامگذاری شده‌اند. هویت بیوشیمیایی آنزیم‌ها در اوایل دهه ۱۹۰۰ ناشناخته بود. بسیاری از دانشمندان مشاهده می‌کردند که فعالیت آنزیمی با پروتئین همراه است، اما دیگران (مانند برنده جایزه نوبل، [[ریچارد ویلشتتر|ریچارد ویلستر]]) برا این باور بودند که پروتئین‌ها صرفاً حامل آنزیم‌های واقعی هستند و پروتئین‌ها به ''خودی خود'' قادر به کاتالیز نیستند.<ref name="Willstätter_1927">{{Cite journal|vauthors=Willstätter R|date=1927|title=Faraday lecture. Problems and methods in enzyme research|journal=Journal of the Chemical Society (Resumed)|pages=1359–1381|doi=10.1039/JR9270001359}} quoted in {{Cite journal|vauthors=Blow D|date=April 2000|title=So do we understand how enzymes work?|url=http://cmgm3.stanford.edu/biochem/sb241/Herschlag_lectures/papers/Blow.pdf|journal=Structure|volume=8|issue=4|pages=R77–R81|doi=10.1016/S0969-2126(00)00125-8|pmid=10801479|archive-url=https://web.archive.org/web/20160304090045/http://cmgm3.stanford.edu/biochem/sb241/Herschlag_lectures/papers/Blow.pdf|archive-date=4 March 2016|access-date=16 February 2012}}</ref>

در سال ۱۹۲۶، [[جیمز بچلر سامنر|جیمز ب. سامنر]] نشان داد که آنزیم [[اوره‌آز]] پروتئین خالص است و موجب [[بلوری شدن]] آن می‌شود. او همچین در سال ۱۹۳۷ برای آنزیم [[کاتالاز]] نیز همین ترتیب را انجام داد. نتیجه‌گیری که پروتئین خالص می‌تواند همان آنزیم‌ها باشند به‌طور قطعی توسط [[جان هاوارد نورثروب]] و [[وندل مردیت استنلی]]، که در سال ۱۹۳۰ روی آنزیم‌های گوارشی [[پپسین]]، [[تریپسین]] و [[کیموتریپسین]] کار می‌کردند نشان داده شد. این سه دانشمند جایزه نوبل شیمی را در سال ۱۹۴۶ دریافت کردند.<ref name="urlThe Nobel Prize in Chemistry 1946">{{Cite web|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/|title=Nobel Prizes and Laureates: The Nobel Prize in Chemistry 1946|website=Nobelprize.org|accessdate=23 February 2015}}</ref>
این کشف که آنزیم‌ها می‌توانند متبلور شوند، درنهایت باعث شد که ساختارهای آنها با [[بلورشناسی پرتو ایکس]] حل شود و نخستین بار برای [[لیزوزیم]]، آنزیمی که در اشک، بزاق و [[سفیده تخم‌مرغ]] یافت می‌شود و پوشش برخی از باکتری‌ها را هضم می‌کند انجام شد. این ساختار توسط گروهی به سرپرستی [[دیوید چیلتون فیلیپس]] حل و در سال ۱۹۶۵ منتشر شد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR|date=May 1965|title=Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Ångström resolution|journal=Nature|volume=206|issue=4986|pages=757–61|bibcode=1965Natur.206..757B|doi=10.1038/206757a0|pmid=5891407}}</ref> ساختار با وضوح بالا ی لیزوزیم آغازگر ایجاد زمینه [[زیست‌شناسی ساختاری]] و تلاش برای درک نحوه عملکرد آنزیم‌ها در سطح اتمی جزئیات بود.<ref name="pmid 10390620">{{Cite journal|vauthors=Johnson LN, Petsko GA|year=1999|title=David Phillips and the origin of structural enzymology|journal=Trends Biochem. Sci.|volume=24|issue=7|pages=287–9|doi=10.1016/S0968-0004(99)01423-1|pmid=10390620}}</ref>

== نامگذاری ==
نام آنزیم اغلب از زیر لایه آن یا واکنش شیمیایی که آن را کاتالیز می‌کند گرفته می‌شود، با پسوندی که به صورت ''-آز''<ref group="lower-alpha">-ase</ref> در انتهای واژه تمام می‌شود.<ref name="Stryer_2002"/> {{Rp|8.1.3}} نمونه‌های آن شامل [[لاکتاز]]، [[الکل دهیدروژناز]] و [[دی‌ان‌ای پلیمراز]] است. آنزیم‌های مختلفی که همان واکنش شیمیایی را کاتالیز می‌کنند، ایزوزیمز<ref group="lower-alpha">isozymes</ref> نامیده می‌شوند.{{Rp|10.3}}

=== طبقه‌بندی ===
اتحادیه بین‌المللی [[بیوشیمی]] و زیست‌شناسی مولکولی برای نامگذاری آنزیم‌ها، [[عدد گروه آنزیم]] (شماره EC) را ایجاد کرده‌است. هر آنزیم توسط دنباله ای از چهار عدد پیش از "EC" که مخفف "کمیسیون آنزیم" است توصیف می‌شوند. شماره اول آنزیم را به‌طور گسترده بر اساس مکانیسم آن طبقه‌بندی می‌کند.<ref name="url_Enzyme_Classification">{{cite web|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/rules.html|title=Classification and Nomenclature of Enzymes by the Reactions they Catalyse|author=Nomenclature Committee|work=International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB)|publisher=School of Biological and Chemical Sciences, Queen Mary, University of London|access-date=6 March 2015|archive-url=https://web.archive.org/web/20150317054348/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/rules.html|archive-date=17 March 2015|url-status=dead|df=dmy-all}}</ref>
این بخش‌ها با سایر ویژگی‌ها از جمله بستر، محصولات و [[سازوکار واکنش|مکانیسم شیمیایی]] تقسیم می‌شوند. آنزیم با چهار نام عددی معین کاملاً مشخص می‌شود.<ref name=qmul/>

به عنوان مثال، [[هگزوکیناز]] (EC 2.7.1.1) یک ترانسفراز (EC 2) است که یک گروه فسفات (EC 2.7) را به یک قند هگزوز، یک مولکول حاوی گروه الکل اضافه می‌کند (EC 2.7.1).<ref name=qmul>{{Cite web|title=EC 2.7.1.1|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC2/7/1/1.html|last=Nomenclature Committee|website=International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB)|publisher=School of Biological and Chemical Sciences, Queen Mary, University of London|accessdate=6 March 2015|archiveurl=https://web.archive.org/web/20141201224835/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC2/7/1/1.html|archivedate=1 December 2014}}</ref>

{| class="wikitable sortable" style="font-size:90%; width:100%; border:0; text-align:center; line-height:150%;"
|+ [[عدد گروه آنزیم|عددهای کمیسیون آنزیم]] (EC)<ref name=moss>{{cite web
| author = Moss GP
| title = Recommendations of the Nomenclature Committee
| publisher = International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse
| url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
| accessdate = 2006-03-14}}</ref>
|-
! گروه
! واکنش کاتالیزی
! واکنش شیمیایی شماتیک
! نمونه
|-
! |[[List of EC numbers (EC 1)|EC 1]]{{سخ}}''[[اکسیدوردوکتاز]]ها''
|align="right"| برای کاتالیز واکنش‌های [[اکسایش-کاهش]];  انتقال [[اکسیژن]]، [[هیدروژن]] یا [[الکترون]] از یک ماده به ماده دیگر
|align="left"| AH + B → A + BH (<small>'''reduced'''</small>){{سخ}}A + O → AO (<small>'''oxidized'''</small>)
| [[لاکتات دهیدروژناز]]، [[اکسیداز]]
|-
! [[List of EC numbers (EC 2)|EC 2]]{{سخ}}''[[ترانسفراز]]ها''
|align="right"| انتقال [[گروه عاملی]] از یک ماده به ماده دیگر
|align="left"| AB + C → A + BC
| [[ترانس‌آمیناز]]، [[کیناز]]
|-
! [[List of EC numbers (EC 3)|EC 3]]{{سخ}}''[[هیدرولاز]]ها''
|align="right"| تشکیل دو [[فراورده]] از یک [[سوبسترا]] به وسیله [[آبکافت]]
|align="left"| AB + H<sub>2</sub>O → AOH + BH
| [[لیپاز]]، [[آمیلاز]]، [[پروتئاز]]
|-
! [[List of EC numbers (EC 4)|EC 4]]{{سخ}}''[[لیاز]]ها''
|align="right"| واکنش افزایشی یا حذفی با سوبسترا از راه‌هایی جز [[آبکافت]] و [[اکسایش-کاهش]]
|align="left"| RCOCOOH → RCOH + CO<sub>2</sub>{{سخ}}[X-A-B-Y] → [A=B + X-Y]

| [[دکربوکسیلاز]]، [[آلدولاز]]
|-
! [[List of EC numbers (EC 5)|EC 5]]{{سخ}}''[[ایزومراز]]ها''
|align="right"| نوآرایی درون‌مولکولی
|align="left"| AB → BA
| [[ایزومراز]]، [[موتاز]]
|-
! [[List of EC numbers (EC 6)|EC 6]]{{سخ}}''[[لیگاز]]ها''
|align="right"| پیوند میان دو [[مولکول]] با ایجاد [[پیوند کووالانسی]] و شکستن همزمان [[آدنوزین تری‌فسفات|ATP]]
|align="left"| X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi
| [[سینتتاز]]، [[دی‌ان‌ای لیگاز]]
|}

== ساختار ==
[[پرونده:Enzyme_structure.svg|جایگزین=Lysozyme displayed as an opaque globular surface with a pronounced cleft which the substrate depicted as a stick diagram snuggly fits into.|بندانگشتی|400x400پیکسل| سازمان [[ساختار پروتئین|ساختار آنزیم]] و مثال [[لیزوزیم]]. محل‌های اتصال به [[رنگ آبی]]، محل کاتالیزوری به [[رنگ قرمز]] و بستر [[پپتیدوگلیکان|پپتیدو گلیکان]] به رنگ سیاه. ({{PDB|9LYZ}})]]

{{اصلی|ساختار پروتئین}}
آنزیم‌ها به‌طور کلی [[پروتئین‌های کروی]] هستند که به تنهایی یا در [[کمپلکس پروتئین|کمپلکس‌های بزرگتر]]<ref group="lower-alpha">Protein complex</ref> فعالیت می‌کنند. دنباله [[اسید آمینه|اسیدهای آمینه]] ساختار را مشخص می‌کند که به نوبه خود فعالیت کاتالیزوری آنزیم را تعیین می‌کند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Anfinsen CB|date=July 1973|title=Principles that govern the folding of protein chains|journal=Science|volume=181|issue=4096|pages=223–30|bibcode=1973Sci...181..223A|doi=10.1126/science.181.4096.223|pmid=4124164}}</ref> گرچه ساختار عملکرد را تعیین می‌کند، ولی فعالیت آنزیمی جدید نمی‌تواند به تنهایی از طریق ساختار پیش‌بینی شود.<ref>{{Cite journal|vauthors=Dunaway-Mariano D|date=November 2008|title=Enzyme function discovery|journal=Structure|volume=16|issue=11|pages=1599–600|doi=10.1016/j.str.2008.10.001|pmid=19000810}}</ref> ساختارهای آنزیمی وقتی گرم می‌شوند یا در معرض دناتورانت‌های شیمیایی قرار می‌گیرند آشکار می‌شوند که [[واسرشتن]] نام دارد و این اختلال در ساختار معمولاً باعث از بین رفتن فعالیت می‌شود.<ref>{{Cite book|last=Petsko|first=Gregory A.|last2=Ringe|first2=Dagmar|title=Protein structure and function|date=2003|publisher=New Science|location=London|isbn=978-1-4051-1922-1|chapter=Chapter 1: From sequence to structure|chapterurl=https://books.google.com/books?id=2yRDWkHhN9QC&pg=PA27&dq=Protein+Denaturation+unfold+loss+of+function|page=27}}</ref>

[[دناتوراسیون]] آنزیم معمولاً با دمای بالاتر از سطح طبیعی یک گونه مرتبط است. در نتیجه، آنزیم‌های موجود در باکتری‌هایی که در محیط‌های آتشفشانی مانند [[چشمه آب‌گرم|چشمه‌های آب گرم]] زندگی می‌کنند به دلیل توانایی عملکرد در دماهای بالا مورد مصارف صنعتی قرار می‌گیرند و به این ترتیب واکنش‌های آنزیمی کاتالیز شده با سرعت بسیار بالایی امکان‌پذیر می‌شوند.

آنزیم‌ها معمولاً بسیار بزرگتر از بسترهای آنها هستند. دامنه اندازه از ۶۲ [[اسید آمینه]] باقی‌مانده برای برای [[مونومر]] [[۴-اگزالوکروتونات تائوتومراز]]،<ref>{{Cite journal|vauthors=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP|date=September 1992|title=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=267|issue=25|pages=17716–21|pmid=1339435}}</ref> تا ۲۵۰۰ باقی‌مانده در [[سنتاز اسید چرب|سنتاز اسیدهای چرب]] حیوانات متفاوت است.<ref>{{Cite journal|vauthors=Smith S|date=December 1994|title=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes|url=https://archive.org/details/sim_faseb-journal_1994-12_8_15/page/1248|journal=FASEB Journal|volume=8|issue=15|pages=1248–59|doi=10.1096/fasebj.8.15.8001737|pmid=8001737}}</ref> تنها بخش کوچکی از ساختار آنها (حدود ۲–۴ آمینو اسید) که سایت کاتالیزوری نام دارد به‌طور مستقیم در کاتالیز درگیر است.<ref>{{Cite web|url=http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/|title=The Catalytic Site Atlas|publisher=The European Bioinformatics Institute|accessdate=4 April 2007|archive-date=۳ اوت ۲۰۱۳|archive-url=https://web.archive.org/web/20130803032349/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/|url-status=dead}}</ref> این سایت کاتالیزوری در کنار یک یا چند سایت اتصال دهنده قرار دارد که در آن مانده‌ها بسترها را جهت می‌دهند. سایت کاتالیزوریک و سایت اتصال دهنده، سایت فعال آنزیم را تشکیل می‌دهند. اکثریت باقیمانده ساختار آنزیم به منظور حفظ جهت‌گیری دقیق و پویایی محل فعال در حضور دارد.<ref name="Suzuki_2015_7">{{Cite book|last=Suzuki H|title=How Enzymes Work: From Structure to Function|publisher=CRC Press|location=Boca Raton, FL|year=2015|isbn=978-981-4463-92-8|chapter=Chapter 7: Active Site Structure|pages=117–140}}</ref>

در بعضی از آنزیم‌ها هیچ اسید آمینه مستقیماً درگیر در کاتالیز نیست. در عوض آنزیم حاوی سایت‌هایی برای اتصال و جهت‌یابی [[کوفاکتور (زیست‌شیمی)|کوفاکتور]]‌های کاتالیزوری است.<ref name="Suzuki_2015_7"/> ساختارهای آنزیمی همچنین ممکن است دارای [[دگرریختاری|مکانهای آلوستریک]] باشد که اتصال یک [[مولکول کوچک]] باعث ایجاد تغییر شکل می‌شود که باعث افزایش یا کاهش فعالیت می‌شود.<ref>{{Cite book|last=Krauss G|title=Biochemistry of Signal Transduction and Regulation|date=2003|publisher=Wiley-VCH|location=Weinheim|isbn=978-3-527-60576-7|edition=3rd|pages=89–114|chapter=The Regulations of Enzyme Activity|chapterurl=https://books.google.com/books?id=iAvu2XRLnfYC&pg=PA91&dq=enzyme+metabolic+pathways+feedback+regulation}}</ref>

تعداد کمی از کاتالیزورهای بیولوژیکی مبتنی بر [[آران‌ای|RNA]] به نام [[ریبوزیم]]‌ها وجود دارند که دوباره می‌توانند به تنهایی یا در کمپلکس به همراه پروتئین‌ها عمل کنند. رایج‌ترین این [[ریبوزوم]] است که از پروتئین و اجزای RNA کاتالیزوری تشکیل شده‌است.<ref name="Stryer_2002"/> {{Rp|2.2}}

=== جایگاه فعال ===
{{اصلی|جایگاه فعال}}
[[جایگاه فعال]] ناحیه‌ای از آنزیمی است که در آن مولکول‌های [[بستر (شیمی)|بستر]] به هم متصل می‌شوند و تحت [[واکنش شیمیایی]] قرار می‌گیرند. جایگاه فعال متشکل از باقیمانده [[اسید آمینه]] است که پیوندهای موقتی با بستر (محل اتصال) و باقی مانده‌ای ایجاد می‌کند که واکنش را کاتالیز می‌کند.<ref name="Srinivasan">{{Cite journal|last=Srinivasan|first=Bharath|date=2020-09-27|title=Words of advice: teaching enzyme kinetics|url=http://dx.doi.org/10.1111/febs.15537|journal=The FEBS Journal|doi=10.1111/febs.15537|issn=1742-464X}}</ref> اگرچه جایگاه فعال فقط ۱۰ تا ۲۰ درصد از حجم آنزیم را اشغال می‌کند.<ref name=":0">{{Cite book|url=http://fcebichivirtuallibrary.info/ebooks/Chem/Introduction_To_Enzyme_And_Coenzyme_Chemistry.pdf|title=Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry|vauthors=Bugg TD|publisher=Blackwell Publishing Limited|year=2004|isbn=978-1-4051-1452-3|edition=2nd|archive-url=https://web.archive.org/web/20180322143320/http://fcebichivirtuallibrary.info/ebooks/Chem/Introduction_To_Enzyme_And_Coenzyme_Chemistry.pdf|archive-date=22 March 2018|url-status=dead}}</ref>{{Rp|19}} اما مهم‌ترین بخش در ساختار یک آنزیم است زیرا مستقیماً واکنش [[واکنش شیمیایی|شیمیایی]] را کاتالیز می‌کند. این ماده معمولاً از سه تا چهار اسید آمینه تشکیل می‌شود، در حالی که سایر اسیدهای آمینه موجود در پروتئین برای حفظ ساختار سوم آنزیم مورد نیاز است.<ref name="google48">{{Cite book|url=https://books.google.com/books?id=KrGn_obcy6QC&pg=PA48|title=Enzyme Technology|vauthors=Shanmugam S|publisher=I K International Publishing House|year=2009|isbn=9789380026053|pages=48}}</ref>

هر جایگاه فعال تکامل یافته‌است تا برای اتصال یک بستر خاص و کاتالیز یک واکنش خاص بهینه شود و در نتیجه ویژگی بالایی داشته باشد. این ویژگی با آرایش اسیدهای آمینه در جایگاه فعال و ساختار بسترها تعیین می‌شود. گاهی آنزیم‌ها نیز برای انجام عملکرد خود نیاز به اتصال با برخی از [[کوفاکتور (زیست‌شیمی)|کوفاکتورها]] را دارند. جایگاه فعال معمولاً یک شیار از آنزیم است که می‌تواند در یک تونل عمیق درون آنزیم قرار گیرد،<ref name="Pravda">{{Cite journal|display-authors=3|vauthors=Pravda L, Berka K, Svobodová Vařeková R, Sehnal D, Banáš P, Laskowski RA, Koča J, Otyepka M|date=2014|title=Anatomy of Enzyme Channels|journal=[[BMC Bioinformatics]]|volume=15|pages=379|doi=10.1186/s12859-014-0379-x|pmc=4245731|pmid=25403510}}</ref> یا بین رابط‌های [[ساختار چهارم پروتئین|آنزیم‌های چند مولتی]] قرار گیرد. یک جایگاه فعال می‌تواند یک واکنش را به‌طور مکرر کاتالیز کند زیرا باقیمانده‌ها در پایان واکنش تغییر نمی‌کنند (ممکن است در طول واکنش تغییر کنند، اما تا پایان دوباره تولید می‌شوند). این فرایند با کاهش [[انرژی فعال‌سازی|انرژی فعال سازی]] واکنش حاصل می‌شود، بنابراین بسترهای بیشتری انرژی کافی برای انجام واکنش دارند.<ref name="Srinivasan"/>

== مکانیسم ==
[[پرونده:Q10_graph_c.svg|جایگزین=A graph showing that reaction rate increases exponentially with temperature until denaturation causes it to decrease again.|بندانگشتی|400x400پیکسل| فعالیت آنزیم در ابتدا با درجه حرارت (ضریب Q10) افزایش می‌یابد تا زمانی که ساختار آنزیم آشکار شود ([[واسرشتن|دناتوراسیون]]) و منجر به [[سرعت واکنش|سرعت]] مطلوب [[سرعت واکنش|واکنش]] در دمای متوسط می‌شود.]]

=== اتصال بستر ===
آنزیم‌ها قبل از اینکه بتوانند هرگونه واکنش شیمیایی را کاتالیز کنند، باید بسترهای خود را متصل کنند. آنزیم‌ها معمولاً مشخص می‌کنند که به چه لایه‌هایی متصل می‌شوند و سپس واکنش شیمیایی کاتالیز می‌شود. ویژگی [[جایگاه اتصال]] با شکل مکمل، بار و ویژگی‌های [[آب‌دوست|آب دوست]] / [[آب‌گریزی|آبگریز]] به لایه‌ها به‌دست می‌آید؛ بنابراین آنزیم‌ها می‌توانند بین مولکول‌های سوبسترا بسیار شبیه از لحاظ [[شیمی گزینی]]، [[جهت‌گزینی]] و [[استریوسپکتیک]]<ref group="lower-alpha">Stereospecificity</ref> تفاوت قائل شوند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Jaeger KE, Eggert T|date=August 2004|title=Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution|journal=Current Opinion in Biotechnology|volume=15|issue=4|pages=305–13|doi=10.1016/j.copbio.2004.06.007|pmid=15358000}}</ref>

برخی از آنزیم‌هایی که بالاترین ویژگی و دقت را نشان می‌دهند، در کپی و [[بیان ژن|بیان]] [[ژنوم]] نقش دارند. برخی از این آنزیم‌ها مکانیسم‌های [[نمونه‌خوانی (زیست‌شناسی)|نمونه‌خوانی]]<ref group="lower-alpha">Proofreading (biology)</ref> دارند. در اینجا، آنزیمی مانند [[دی‌ان‌ای پلیمراز|DNA پلیمراز]] در مرحله اول یک واکنش را کاتالیز می‌کند و سپس در مرحله دوم صحت محصول را بررسی می‌کند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Shevelev IV, Hübscher U|date=May 2002|title=The 3' 5' exonucleases|journal=Nature Reviews Molecular Cell Biology|volume=3|issue=5|pages=364–76|doi=10.1038/nrm804|pmid=11988770}}</ref> این فرایند دو مرحله ای منجر به میانگین نرخ خطای کمتر از ۱ خطا در ۱۰۰ میلیون واکنش در پلیمرازهای [[پستانداران]] با راستی بالا می‌شود. {{Rp|5.3.1}} مکانیسم‌های تصحیح مشابه نیز در [[آران‌ای پلی‌مراز|RNA پلی مراز]]،<ref>{{Cite journal|vauthors=Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K|date=July 2006|title=Transcript-assisted transcriptional proofreading|journal=Science|volume=313|issue=5786|pages=518–20|bibcode=2006Sci...313..518Z|doi=10.1126/science.1127422|pmid=16873663}}</ref> [[آمینواسیل tRNA سنتاز]]<ref group="lower-alpha">Aminoacyl tRNA synthetase</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Ibba M, Soll D|year=2000|title=Aminoacyl-tRNA synthesis|url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2000_69/page/617|journal=Annual Review of Biochemistry|volume=69|pages=617–50|doi=10.1146/annurev.biochem.69.1.617|pmid=10966471}}</ref> و [[ریبوزوم]] یافت می‌شود.<ref>{{Cite journal|vauthors=Rodnina MV, Wintermeyer W|year=2001|title=Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms|url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2001_70/page/415|journal=Annual Review of Biochemistry|volume=70|pages=415–35|doi=10.1146/annurev.biochem.70.1.415|pmid=11395413}}</ref>

برعکس، برخی از آنزیم‌ها دارای خاصیت گسترده [[بی نظمی آنزیمی]]<ref group="lower-alpha">Enzyme promiscuity</ref> هستند و بر روی طیف وسیعی از لایه‌های مختلف مرتبط با فیزیولوژیک اثر می‌گذارند. بسیاری از آنزیم‌ها دارای فعالیت‌های جانبی کوچکی هستند که به‌طور اتفاقی ([[نظریه تکامل مولکولی خنثی]]<ref group="lower-alpha">Neutral theory of molecular evolution</ref>) به‌وجود آمده‌اند، که ممکن است نقطه شروع انتخاب تکاملی جدید باشد.<ref name="Tawfik10">{{Cite journal|vauthors=Khersonsky O, Tawfik DS|year=2010|title=Enzyme promiscuity: a mechanistic and evolutionary perspective|url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2010_79/page/471|journal=Annual Review of Biochemistry|volume=79|pages=471–505|doi=10.1146/annurev-biochem-030409-143718|pmid=20235827}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=O'Brien PJ, Herschlag D|date=April 1999|title=Catalytic promiscuity and the evolution of new enzymatic activities|journal=Chemistry & Biology|volume=6|issue=4|pages=R91–R105|doi=10.1016/S1074-5521(99)80033-7|pmid=10099128|doi-access=free}}</ref>
[[پرونده:Hexokinase_induced_fit.svg|جایگزین=Hexokinase displayed as an opaque surface with a pronounced open binding cleft next to unbound substrate (top) and the same enzyme with more closed cleft that surrounds the bound substrate (bottom)|بندانگشتی|446x446پیکسل| آنزیم به‌هنگامِ اتصالِ [[سوبسترا]] و طی فرایند گُنجیدگی القاءشده، شکل فضایی خود را عوض می‌کند تا ترکیب «آنزیم-سوبسترا» شکل گیرد. [[هگزوکیناز]] توانایی حرکتی فراوانی برای گنجیدگی القایی دارد که روی سوبستراهای [[آدنوزین تری‌فسفات|آدنوزین تری فسفات]] و [[گزیلوز|زایلوز]] را می‌پوشاند. محل‌های اتصال به رنگ آبی، [[سوبسترا]] به رنگ سیاه و کوفاکتور [[منیزیم|Mg <sup>2+</sup>]] به رنگ زرد نمایش داده شده‌است. ({{PDB|2E2N}} , {{PDB2|2E2Q}})]]

==== مدل قفل و کلید ====
برای توضیح ویژگی مشاهده شده آنزیم‌ها، در سال ۱۸۹۴ [[هرمان امیل فیشر]]، شیمی‌دان آلمانی و برنده جایزه نوبل شیمی پیشنهاد کرد که آنزیم و سوبسترا دارای اشکال هندسی مکمل خاصی هستند که دقیقاً در یکدیگر جای می‌گیرند. این پیشنهاد اغلب به عنوان مدل «قفل و کلید» نامیده می‌شود. {{Rp|8.3.2}} این مدل اولیه ویژگی آنزیم را توضیح می‌دهد، اما قادر به توضیح ثبات حالت گذار که آنزیم‌ها به دست می‌آورند نیست.<ref>{{Cite journal|vauthors=Fischer E|year=1894|title=Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme|trans-title=Influence of configuration on the action of enzymes|url=http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|journal=Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft zu Berlin|language=German|volume=27|issue=3|pages=2985–93|doi=10.1002/cber.18940270364}} From page 2992: ''"Um ein Bild zu gebrauchen, will ich sagen, dass Enzym und Glucosid wie Schloss und Schlüssel zu einander passen müssen, um eine chemische Wirkung auf einander ausüben zu können."'' (To use an image, I will say that an enzyme and a glucoside [i.e., glucose derivative] must fit like a lock and key, in order to be able to exert a chemical effect on each other.)</ref>

==== مدل تناسب القایی ====
در سال ۱۹۵۸، [[دانیل ا. کوشلند جونیور|دانیل کوشلند]] اصلاحاتی را در مدل قفل و کلید پیشنهاد داد: از آنجا که آنزیم‌ها ساختارهای نسبتاً انعطاف‌پذیر هستند، در اثر فعل و انفعال بستر با آنزیم، سایت فعال به‌طور مداوم با تعامل با بستر [[تغییر شکل (مهندسی)|تغییر فرم]] می‌دهد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Koshland DE|date=February 1958|title=Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=44|issue=2|pages=98–104|bibcode=1958PNAS...44...98K|doi=10.1073/pnas.44.2.98|pmc=335371|pmid=16590179}}</ref> در نتیجه، بستر به سادگی به یک مکان فعال سفت و سخت متصل نمی‌شود. [[زنجیر جانبی|زنجیره‌های جانبی]] اسید آمینه که جایگاه فعال را تشکیل می‌دهند در موقعیت‌های دقیق قالب‌بندی می‌شوند که آنزیم را قادر می‌سازد تا عملکرد کاتالیزوری خود را انجام دهد. در بعضی موارد مانند [[گلیکوزید هیدرولاز]]<nowiki/>ها، [[مولکول]] سوبسترا نیز با ورود به محل فعال، اندکی تغییر شکل می‌دهد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Vasella A, Davies GJ, Böhm M|date=October 2002|title=Glycosidase mechanisms|journal=Current Opinion in Chemical Biology|volume=6|issue=5|pages=619–29|doi=10.1016/S1367-5931(02)00380-0|pmid=12413546}}</ref> سایت فعال همچنان تغییر می‌کند تا زمانی که بستر کاملاً بسته شود در آن زمان شکل نهایی و توزیع بار تعیین می‌شود. تناسب القایی ممکن است درستی تشخیص مولکولی را در حضوری رقابتی و نویز از طریق مکانیسم [[تصحیح ساختاری]]<ref group="lower-alpha">Conformational proofreading</ref> افزایش دهد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Savir Y, Tlusty T|year=2007|editor-last=Scalas|editor-first=Enrico|title=Conformational proofreading: the impact of conformational changes on the specificity of molecular recognition|url=http://www.weizmann.ac.il/complex/tlusty/papers/PLoSONE2007.pdf|journal=PLOS ONE|volume=2|issue=5|pages=e468|bibcode=2007PLoSO...2..468S|doi=10.1371/journal.pone.0000468|pmc=1868595|pmid=17520027|archive-url=https://web.archive.org/web/20110514055337/http://www.weizmann.ac.il/complex/tlusty/papers/PLoSONE2007.pdf|archive-date=14 May 2011|access-date=22 August 2010}}</ref>

=== کاتالیز ===
{{همچنین ببینید|نظریه حالت گذار|کاتالیز آنزیم}}

آنزیم‌ها می‌توانند واکنش‌ها را از چند طریق تسریع کنند، همه این راه‌های گوناگون در نهایت [[انرژی فعال‌سازی|انرژی فعال سازی]] را کاهش می‌دهند (<sup>‡</sup>ΔG، [[انرژی آزاد گیبس]])
# با تثبیت حالت گذار:
#* ایجاد یک محیط با توزیع شارژ مکمل به حالت گذار برای کاهش انرژی آن<ref>{{Cite journal|vauthors=Warshel A, Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH|date=August 2006|title=Electrostatic basis for enzyme catalysis|journal=Chemical Reviews|volume=106|issue=8|pages=3210–35|doi=10.1021/cr0503106|pmid=16895325}}</ref>
# با ارائه یک مسیر واکنش جایگزین:
#* واکنش موقت با بستر، تشکیل یک واسطه کووالانسی برای ایجاد حالت انتقال انرژی پایین‌تر
# با بی‌ثبات کردن [[حالت پایه]] بستر:
#* بستر (های) مقید را به شکل حالت گذار خود تحریف می‌کند تا انرژی مورد نیاز برای رسیدن به حالت گذار کاهش یابد<ref name="PMID 12947189">{{Cite journal|vauthors=Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S|date=August 2003|title=A perspective on enzyme catalysis|journal=Science|volume=301|issue=5637|pages=1196–202|bibcode=2003Sci...301.1196B|doi=10.1126/science.1085515|pmid=12947189}}</ref>
#* با جهت دهی بسترها به یک چیدمان تولیدی برای کاهش تغییر [[آنتروپی]] واکنش (سهم این مکانیزم در کاتالیز نسبتاً ناچیز است)<ref>{{Cite journal|vauthors=Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A|date=October 2000|title=How important are entropic contributions to enzyme catalysis?|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=97|issue=22|pages=11899–904|bibcode=2000PNAS...9711899V|doi=10.1073/pnas.97.22.11899|pmc=17266|pmid=11050223}}</ref>

آنزیم‌ها ممکن است به‌طور همزمان از چندین مکانیزم استفاده کنند. به عنوان مثال، [[پروتئاز]]ها مانند [[تریپسین]] با استفاده از یک [[سه‌گانه کاتالیزگر|سه‌گانه کاتالیزوری]]، کاتالیز کووالانسی را با استفاده از یک [[حفره اکسیانیون]]<ref group="lower-alpha">Oxyanion hole</ref> انجام دهند و تجمع بار را در حالت گذار تثبیت می‌کنند و با استفاده از یک بستر آب گرا، [[آبکافت|هیدرولیز]] کامل را ایجاد می‌کنند.<ref>{{Cite journal|last=Polgár|first=L.|date=2005-07-07|title=The catalytic triad of serine peptidases|journal=Cellular and Molecular Life Sciences|language=en|volume=62|issue=19–20|pages=2161–2172|doi=10.1007/s00018-005-5160-x|issn=1420-682X|pmid=16003488}}</ref>

=== پویایی‌شناسی ===
{{همچنین ببینید|دینامیک پروتئین}}

آنزیم‌ها ساختارهای ساکن و سختی نیستند. در عوض آنها دارای حرکت‌های دینامیکی پیچیده داخلی شامل حرکات قسمت‌هایی از ساختار آنزیم مانند باقیمانده اسیدهای آمینه جداگانه، گروه‌های باقیمانده که یک حلقه پروتئین یا واحد ساختار ثانویه تشکیل می‌دهند، یا حتی یک کل [[دومین پروتئین|حوزه پروتئین]] هستند. این حرکات منجر به ایجاد یک مجموعه ساختاری از ساختارهای کمی متفاوت می‌شود که در [[تعادل ترمودینامیکی|تعادل]] با یکدیگر تعامل برقرار می‌کنند. حالات مختلف درون این مجموعه ممکن است با جنبه‌های مختلف عملکرد آنزیم مرتبط باشد. به عنوان مثال، ترکیبات مختلف آنزیم [[دی هیدروفولات ردوکتاز]] مطابق با [[تئوری تشدید کاتالیزوری]]<ref group="lower-alpha">Catalytic resonance theory</ref> با اتصال بستر، تجزیه، آزاد سازی کوفاکتور و مراحل آزاد سازی محصول از چرخه کاتالیزوری مرتبط است.<ref>{{Cite journal|vauthors=Ramanathan A, Savol A, Burger V, Chennubhotla CS, Agarwal PK|year=2014|title=Protein conformational populations and functionally relevant substates|journal=Acc. Chem. Res.|volume=47|issue=1|pages=149–56|doi=10.1021/ar400084s|osti=1565147|pmid=23988159}}</ref>

=== ارائه بستر ===
[[ارائه بستر]]<ref group="lower-alpha">Substrate presentation</ref> فرایندی است که در آن آنزیم از بستر خود جدا می‌شود. آنزیم‌ها را می‌توان به غشا پلاسما به دور از یک بستر در هسته یا [[سیتوزول]] جدا کرد. یا درون غشا، یک آنزیم را می‌توان به صورت تقسیم [[لیپید]] دور از بستر خود در ناحیه مختل شده جدا کرد. هنگامی که آنزیم آزاد می‌شود با بستر آن مخلوط می‌شود. متناوباً، می‌توان آنزیم را در نزدیکی بستر آن جداسازی کرد تا آنزیم فعال شود. به عنوان مثال، آنزیم می‌تواند محلول باشد و هنگام فعال شدن به یک لیپید در غشای پلاسما متصل شود و سپس بر روی مولکول‌های غشای پلاسما عمل کند.

=== مدولاسیون آلوستریک ===
{{اصلی|دگرریختاری}}
مکان‌های آلوستریک یا [[دگرریختاری|دگرریختار]] محل‌هایی روی آنزیم هستند که از جایگاه فعال متمایز هستند و به مولکول‌های محیط سلولی متصل می‌شوند. این مولکول‌ها سپس باعث تغییر در ساختار یا دینامیک آنزیمی می‌شوند که به جایگاه فعال منتقل می‌شود و بنابراین بر سرعت واکنش آنزیم تأثیر می‌گذارد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Tsai CJ, Del Sol A, Nussinov R|year=2009|title=Protein allostery, signal transmission and dynamics: a classification scheme of allosteric mechanisms|url=http://orbilu.uni.lu/bitstream/10993/16451/1/paper.pdf|journal=Mol Biosyst|volume=5|issue=3|pages=207–16|doi=10.1039/b819720b|pmc=2898650|pmid=19225609|access-date=۱۵ دسامبر ۲۰۲۰|archive-date=۱ ژانویه ۲۰۲۱|archive-url=https://web.archive.org/web/20210101082211/https://orbilu.uni.lu/bitstream/10993/16451/1/paper.pdf|url-status=dead}}</ref> به این ترتیب، برهمکنش دگرریختار می‌تواند آنزیم‌ها را مهار یا فعال کند. برهمکنش دگرریختار با متابولیت‌های بالادست یا پایین دست در مسیر متابولیسم آنزیم باعث تنظیم [[بازخورد]] می‌شود و فعالیت آنزیم را با توجه به [[شار (سوخت و ساز)|شار]]<ref group="lower-alpha">Flux (metabolism)</ref> از طریق بقیه مسیر تغییر می‌دهد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Changeux JP, Edelstein SJ|date=June 2005|title=Allosteric mechanisms of signal transduction|journal=Science|volume=308|issue=5727|pages=1424–8|bibcode=2005Sci...308.1424C|doi=10.1126/science.1108595|pmid=15933191}}</ref>

<gallery>
A thaliana metabolic network.png|مکانیسم تنظیم کننده آنزیم‌ها در تنفس سلول (قسمت پیکان سبز / بنفش نمودار مسیر فوق)
نقطه قرمز نشان دهنده آنزیم و خط سیاه نمایانگر مکانیسم تنظیم کننده است. نقاط قرمز مرتب شده در یک دایره ، چرخه های TCA هستند / [[چرخه اسید سیتریک]]
Equilibrio enzima-sustrato.svg|مکانیزم واکنش کاتالیز شده با آنزیم با یک بستر واحد. آنزیم (E) به یک بستر (S) متصل می‌شود و محصولی (P) ایجاد می‌کند.

</gallery>

== کوفاکتورها ==
[[پرونده:Transketolase_+_TPP.png|جایگزین=Thiamine pyrophosphate displayed as an opaque globular surface with an open binding cleft where the substrate and cofactor both depicted as stick diagrams fit into.|بندانگشتی|400x400پیکسل| ساختار شیمیایی [[تیامین پیروفسفات]] و [[ساختار پروتئین]] ترانسکتولاز. تیفین پیروفسفات کوفاکتور در بستر زرد و زایلولوز ۵-فسفات به رنگ سیاه. ({{PDB|4KXV}})]]

{{اصلی|کوفاکتور (بیوشیمی)}}
برخی از آنزیم‌ها برای نشان دادن فعالیت کامل نیازی به مؤلفه‌های اضافی ندارند. برخی دیگر برای محدود کردن فعالیت به مولکولهای غیر پروتئینی به نام کوفاکتور نیاز دارند.<ref>{{Cite web|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34|title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor|accessdate=30 October 2007|last=de Bolster|first=M.W.G.|year=1997|publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry|archiveurl=https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34#34|archivedate=21 January 2017}}</ref> کوفاکتورها می‌توانند به صورت [[ترکیب معدنی|معدنی]] (مانند [[یون|یون‌های فلزی]] و [[خوشه‌های گوگرد آهن]]<ref group="lower-alpha">Iron–sulfur cluster</ref> یا [[ترکیب آلی|ترکیبات آلی]] (به عنوان مثال، [[گروه فلاوین|فلاوین]]<ref group="lower-alpha">Flavin group</ref> و [[هم]]) باشند. این کوفاکتورها اهداف بسیاری را ارائه می‌دهند. به عنوان مثال، یون‌های فلزی می‌توانند در تثبیت گونه‌های هسته‌ای در محل فعال کمک کنند.<ref>{{Cite book|title=Fundamentals of Biochemistry|url=https://archive.org/details/fundamentalsofbi0000voet_k8p4|last=Voet|first=Donald|last2=Voet|first2=Judith|last3=Pratt|first3=Charlotte|publisher=John Wiley & Sons, Inc.|year=2016|isbn=978-1-118-91840-1|location=Hoboken, New Jersey|pages=[https://archive.org/details/fundamentalsofbi0000voet_k8p4/page/336 336]}}</ref> کوفاکتورهای آلی می‌توانند یا کوآنزیم‌هایی باشند که در طی واکنش از محل فعال آنزیم آزاد می‌شوند، یا گروه‌های پروتز که محکم به آنزیم وصل می‌شوند. گروه‌های پروتزهای آلی می‌توانند به صورت کووالانسی محدود شوند (به عنوان مثال، [[بیوتین]] در آنزیم‌هایی مانند [[پیرووات کربوکسیلاز|پیروات کربوکسیلاز]]).<ref name="pmid 10470036">{{Cite journal|vauthors=Chapman-Smith A, Cronan JE|year=1999|title=The enzymatic biotinylation of proteins: a post-translational modification of exceptional specificity|journal=Trends Biochem. Sci.|volume=24|issue=9|pages=359–63|doi=10.1016/s0968-0004(99)01438-3|pmid=10470036}}</ref>

[[کربنیک آنهیدراز]] نمونه‌ای از آنزیمیست که حاوی کوفاکتور است، که از یک کوفاکتور [[روی]] که به عنوان بخشی از سایت فعال آن وجود دارد استفاده می‌کند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN, McKenna R|date=February 2005|title=Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II|journal=Biochemistry|volume=44|issue=4|pages=1097–115|doi=10.1021/bi0480279|pmid=15667203}}</ref> این یون‌ها یا مولکول‌های معمولاً در محل فعال یافت می‌شوند و درگیر در کاتالیز هستند.<ref name="Stryer_2002"/> {{Rp|8.1.1}} به عنوان مثال، فلاوین و سازنده‌های [[هم]] اغلب در واکنش‌های [[اکسایش-کاهش|ردوکس]] نقش دارند. {{Rp|17}}

به آنزیم‌هایی که به کوفاکتور احتیاج دارند اما محدودیتی ندارند ''آنزیم بنزیم'' یا ''آپوپروتئین'' گفته می‌شود. یک آنزیم همراه با کوفاکتور مورد نیاز برای فعالیت یک [[هولوآنزیم]]<ref group="lower-alpha">holoenzyme</ref> یا [[هالوآنزیم]]<ref group="lower-alpha">haloenzyme</ref> نامیده می‌شود. اصطلاح ''هولوزیم'' نیز می‌تواند برای آنزیم‌هایی از جمله [[دی‌ان‌ای پلیمراز|DNA پلیمرازها]] که حاوی زیر واحدهای پروتئینی متعددی هستند استفاده شود. در اینجا هولوزانیم یک کمپلکس کامل است که شامل تمام زیر واحدهای مورد نیاز برای فعالیت است.<ref name="Stryer_2002"/> {{Rp|8.1.1}}

=== کوآنزیم‌ها ===
کوآنزیم‌ها مولکول‌های آلی کوچکی هستند که می‌توانند آزادانه یا محکم به آنزیم متصل شوند. کوآنزیم‌ها گروه‌های شیمیایی را از یک آنزیم به دیگری منتقل می‌کنند.<ref name="Wagner_1975">{{Cite book|last=Wagner AL|title=Vitamins and Coenzymes|url=https://archive.org/details/vitaminscoenzyme0000wagn|publisher=Krieger Pub Co|year=1975|isbn=0-88275-258-8}}</ref> نمونه‌های آن شامل [[نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید فسفات]] (NADPH)، [[نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید]] (NADH) و [[آدنوزین تری‌فسفات]] (ATP) است. برخی کوآنزیم‌ها، مانند [[فلاوین مونونوکلئوتید]] (FMN)، [[اف‌ای‌دی|فلاوین آدنین دینوکلئوتید]] (FAD)، [[تیامین پیروفسفات]] (TPP) و تترا هیدروفولات (THF) از [[ویتامین]]‌ها مشتق می‌شوند. این کوآنزیم‌ها نمی‌توانند توسط بدن طی فرایند [[سنتز نوپدید]] ساخته شوند و ترکیبات (ویتامین‌ها) که از نزدیک مرتبط هستند باید از [[رژیم غذایی]] حاصل شود. گروه‌های شیمیایی حمل شده شامل موارد زیر هستند:
* یون [[هیدرید]] (<sup>-</sup>H)، که توسط [[نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید|<sup>+</sup>NAD یا NADP]] حمل شده‌است.
* گروه فسفات، توسط [[آدنوزین تری‌فسفات]] حمل شده‌است.
* گروه استیل، توسط [[کوآنزیم آ]] حمل شده‌است.
* گروه‌های فرمیل، متیل یا متیل، توسط [[اسید فولیک]] حمل شده‌است؛ و
* گروه متیل، توسط [[اس-آدنوزیل متیونین]] حمل شده‌است.<ref name="Wagner_1975"/>

از آنجا که کوآنزیم‌ها به عنوان یک نتیجه از عمل آنزیم شیمیایی تغییر می‌یابند، در نظر گرفتن کوآنزیم‌ها به عنوان یک کلاس خاص از سوبستراها، یا سوبستراهای دوم مفید است که برای بسیاری از آنزیم‌های مختلف مشترک است. به عنوان مثال، حدود ۱۰۰۰ آنزیم شناخته شده‌است که از کوآنزیم NADH استفاده می‌کنند.<ref>{{Cite web|url=http://www.brenda-enzymes.org|title=BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System|publisher=Technische Universität Braunschweig|accessdate=23 February 2015|archiveurl=https://web.archive.org/web/20150506193454/http://www.brenda-enzymes.org/|archivedate=6 مه 2015|dead-url=yes}}</ref>

کوآنزیم‌ها معمولاً به‌طور مداوم بازسازی می‌شوند و غلظت آنها در سطح ثابت داخل سلول حفظ می‌شود. به عنوان مثال، NADPH از طریق [[مسیر پنتوز فسفات|مسیر فسفات پنتوز]] و [[اس-آدنوزیل متیونین]] توسط [[اس-آدنوزیل‌متیونین سینتتاز|متیونین آدنوزیل‌ترانسفراز]] بازسازی می‌شود. این بازسازی مداوم یعنی مقادیر کمی از کوآنزیم‌ها می‌توانند بسیار فشرده استفاده شوند. به عنوان مثال، [[بدن انسان]] هر روز وزن خود را در [[ای‌تی‌پی سنتاز|ATP]] تغییر می‌دهد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Törnroth-Horsefield S, Neutze R|date=December 2008|title=Opening and closing the metabolite gate|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=105|issue=50|pages=19565–6|bibcode=2008PNAS..10519565T|doi=10.1073/pnas.0810654106|pmc=2604989|pmid=19073922}}</ref>

== ترمودینامیک ==
{{اصلی|انرژی فعال‌سازی|تعادل ترمودینامیکی|تعادل شیمیایی}}

مانند همه کاتالیزورها، آنزیم‌ها موقعیت [[تعادل شیمیایی]] واکنش را تغییر نمی‌دهند. در حضور آنزیم، واکنش در همان جهت که آنزیم نیز حضور ندارد انجام می‌شود فقط حضور آنزیم موجب می‌شود که با سرعت بیشتری انجام شود.<ref name="Stryer_2002">{{Cite book|title=Biochemistry|publisher=W.H. Freeman|location=San Francisco|year=2002|edition=5th|isbn=0-7167-4955-6|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/}}</ref> {{Rp|8.2.3}} به عنوان مثال، [[کربنیک آنهیدراز|انیدراز کربنیک]] بسته به غلظت واکنش دهنده‌های آن، واکنش آن را از هر جهت تغییر می‌دهد:<ref>{{Cite book|title=Essentials of Exercise Physiology|date=2006|publisher=Lippincott Williams & Wilkins|location=Baltimore, Maryland|isbn=978-0-7817-4991-6|pages=312–3|edition=3rd|chapter=Chapter 9: The Pulmonary System and Exercise|chapterurl=https://books.google.com/books?id=L4aZIDbmV3oC&pg=PA313&dq=carbonic+anhydrase+lung+tissue+low+high+carbon+dioxide+equilibrium#v=onepage}}</ref>

{{چپ‌چین}}
{{NumBlk|:|<chem>CO2{} + H2O ->[\text{Carbonic anhydrase}] H2CO3</chem> (in [[Tissue (biology)|tissues]]; high CO<sub>2</sub> concentration)|{{EquationRef|1}}}}{{NumBlk|:|<chem>CO2{} + H2O <-[\text{Carbonic anhydrase}] H2CO3</chem> (in [[lung]]s; low CO<sub>2</sub> concentration)|{{EquationRef|2}}}}
{{پایان چپ‌چین}}

[[پرونده:Enzyme_catalysis_energy_levels_2.svg|جایگزین=A two dimensional plot of reaction coordinate (x-axis) vs. energy (y-axis) for catalyzed and uncatalyzed reactions. The energy of the system steadily increases from reactants (x = 0) until a maximum is reached at the transition state (x = 0.5), and steadily decreases to the products (x = 1). However, in an enzyme catalysed reaction, binding generates an enzyme-substrate complex (with slightly reduced energy) then increases up to a transition state with a smaller maximum than the uncatalysed reaction.|بندانگشتی|400x400پیکسل| انرژی مراحل [[واکنش شیمیایی|واکنش]] یک [[واکنش شیمیایی]]. برای دستیابی به [[حالت گذار]]، بسترهای غیرمجاز (خط شکسته)، به [[انرژی فعال‌سازی|انرژی فعال سازی]] زیادی احتیاج دارند، که پس از آن در محصولات کم انرژی فروپاشی می‌شود. وقتی آنزیم کاتالیز شود (خط جامد)، آنزیم بسترها (ES) را به هم متصل می‌کند، سپس حالت انتقال (ES <sup>‡</sup>) را تثبیت می‌کند تا انرژی فعال سازی مورد نیاز برای تولید محصولاتی (EP) را که در نهایت آزاد می‌شوند، کاهش دهد.]]

میزان واکنش بستگی به [[انرژی فعال‌سازی]] مورد نیاز برای تشکیل [[حالت گذار]] دارد که پس از آن در محصولات فروپاشی می‌شود. آنزیم‌ها با کاهش انرژی حالت گذار، سرعت واکنش را افزایش می‌دهند. اول، اتصال یک مجموعه پیچیده آنزیم-سوبسترا کم انرژی (ES) را تشکیل می‌دهد. دوم، آنزیم وضعیت انتقال را به گونه‌ای تثبیت می‌کند که در مقایسه با واکنش غیرقابل تجزیه (ES <sup>‡</sup>) به انرژی کمتری برای رسیدن به آن نیاز دارد. سرانجام، کمپلکس آنزیم-محصول (EP) برای انتشار محصولات جدا می‌شود.<ref name="Stryer_2002"/> {{Rp|8.3}}

آنزیم‌ها می‌توانند دو یا چند واکنش ایجاد کنند، به‌طوری که می‌توان از یک واکنش ترمودینامیکی مطلوب برای «رانش» ترمودینامیکی نامطلوب استفاده کرد به‌طوری که انرژی ترکیبی محصولات پایین‌تر از سوبستراها باشد. به عنوان مثال، هیدرولیز [[آدنوزین تری‌فسفات|ATP]] اغلب برای هدایت سایر واکنشهای شیمیایی استفاده می‌شود.<ref name="Nicholls">{{Cite book|title=Bioenergetics 3|url=https://archive.org/details/bioenergetics30000nich|publisher=Academic|location=San Diego|year=2002|isbn=0-12-518121-3|edition=3rd}}</ref>

== سینتیک ==
 {{تصویر چندگانه
 | direction = vertical
 | width = 325
 | footer =
 | image1 = Enzyme mechanism 2.svg
 | alt1 = Schematic reaction diagrams for uncatalzyed (Substrate to Product) and catalyzed (Enzyme + Substrate to Enzyme/Substrate complex to Enzyme + Product)
 | caption1 = مکانیسم یک واکنش شیمیایی با و بدون کاتالیز آنزیمی. آنزیم (E) به [[سوبسترا]] (S) اتصال می‌یابد تا [[فراورده (شیمی)|فراورده]] (P) تولید گردد.

 | image2 = Michaelis Menten curve 2.svg
 | alt2 = A two dimensional plot of substrate concentration (x axis) vs. reaction rate (y axis). The shape of the curve is hyperbolic. The rate of the reaction is zero at zero concentration of substrate and the rate asymptotically reaches a maximum at high substrate concentration.
 | caption2 = [[سینتیک میکائلیس–منتن|منحنی اشباع]] یک واکنش آنزیمی که رابطهٔ میان غلظت [[سوبسترا]] و سرعت واکنش را نشان می‌دهد.
}}
{{اصلی|سینتیک آنزیمی}}

سینتیک آنزیم بررسی چگونگی اتصال آنزیم‌ها به سوبستراها و تبدیل آنها به محصولات است.<ref>{{Cite book|title=Enzyme kinetics: principles and methods|last=Hans|first=Bisswanger|isbn=978-3-527-80646-1|edition=Third, enlarged and improved|location=Weinheim, Germany|oclc=992976641}}</ref> داده‌های نرخ استفاده شده در آنالیزهای سینتیکی معمولاً از [[سنجش آنزیمی]] به دست می‌آیند. در سال ۱۹۱۳ [[لیونور میکائلیس]] و [[ماد منتن]] نظریه کمی از سینتیک آنزیم را مطرح کردند که از آن به عنوان [[سینتیک میکائلیس–منتن]] یاد می‌شود.<ref>{{Cite journal|vauthors=Michaelis L, Menten M|year=1913|title=Die Kinetik der Invertinwirkung|trans-title=The Kinetics of Invertase Action|journal=Biochem. Z.|language=German|volume=49|pages=333–369}}; {{Cite journal|vauthors=Michaelis L, Menten ML, Johnson KA, Goody RS|year=2011|title=The original Michaelis constant: translation of the 1913 Michaelis–Menten paper|journal=Biochemistry|volume=50|issue=39|pages=8264–9|doi=10.1021/bi201284u|pmc=3381512|pmid=21888353}}</ref> سهم عمده میکائلیس و منتن در فکر کردن به واکنشهای آنزیمی در دو مرحله بود. در حالت اول، سوبسترا برگشت‌پذیر به آنزیم متصل می‌شود، و کمپلکس آنزیم-سوبسترا را تشکیل می‌دهد که به افتخار آنها مجموعه کمپلکس میکائلیس و منتن نامیده می‌شود. سپس آنزیم مرحله شیمیایی واکنش را کاتالیز می‌کند و محصول را آزاد می‌کند. این کار توسط [[جرج ادوارد بریگز]] و [[جان هالدین]] توسعه یافت. آنها معادلات سینتیک را به‌دست آوردند که امروزه هنوز هم کاربرد گسترده‌ای دارند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Briggs GE, Haldane JB|year=1925|title=A Note on the Kinetics of Enzyme Action|journal=The Biochemical Journal|volume=19|issue=2|pages=338–9|doi=10.1042/bj0190338|pmc=1259181|pmid=16743508}}</ref>

میزان آنزیم به شرایط [[محلول]] و [[غلظت]] سوبسترا بستگی دارد. برای پیدا کردن حداکثر سرعت یک واکنش آنزیمی، غلظت سوبسترا افزایش می‌یابد تا اینکه یک مقدار ثابت در شکل‌گیری محصول مشاهده شود که در منحنی اشباع مقابل نشان داده شده‌است. با افزایش غلظت سوبسترا، بیشتر و بیشتر آنزیم آزاد به کمپلکس substrate-bound ES ES تبدیل می‌شود و اشباع رخ می‌دهد. در ماکزیمم سرعت واکنش (''V'' <sub>Max</sub>) آنزیم، تمام سایت‌های فعال آنزیم به سوبسترا متصل شده و مقدار کمپلکس ES همان مقدار کل آنزیم است.<ref name="Stryer_2002"/> {{Rp|8.4}}

''V'' <sub>max</sub> تنها یکی از چند پارامتر مهم سینتیکی است. مقدار بستر مورد نیاز برای دستیابی به میزان واکنش خاص نیز مهم است که توسط ثابت [[سینتیک میکائلیس–منتن]] (''K''<sub>m</sub>) که غلظت بستر مورد نیاز یک آنزیم برای رسیدن به نیمی از سرعت واکنش حداکثر (''V'' <sub>max</sub>) آن است، داده شده‌است. به‌طور کلی، هر آنزیم دارای یک ''K''<sub>M</sub> ویژه برای یک بستر مشخص است. یکی دیگر از ثابت‌های مفید، ''k''<sub>cat</sub> است که به آن ''عدد گردش'' نیز گفته می‌شود و تعداد مولکول‌های بستر است که توسط یک سایت فعال در هر ثانیه اداره می‌شود.<ref name="Stryer_2002"/> {{Rp|8.4}}

کارایی یک آنزیم را می‌توان بر حسب ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub> بیان کرد که ثابت ویژه نیز نامیده می‌شود و ثابت سرعت را برای همه مراحل واکنش را شامل می‌شود. از آنجا که ثابت ویژه هم میل ترکیبی و هم توانایی کاتالیزوری را بازتاب می‌دهد، برای مقایسه آنزیم‌های مختلف با یکدیگر یا همان آنزیم با لایه‌های مختلف مفید است. حداکثر نظری برای ثابت ویژه را حد انتشار می‌نامند که حدود 10<sup>8</sup> تا 10<sup>9</sup> (M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>) است.
در این مرحله، هر برخورد آنزیم با بستر آن منجر به کاتالیز می‌شود و سرعت تشکیل محصول با سرعت واکنش محدود نمی‌شود بلکه با سرعت انتشار محدود می‌شود. آنزیم‌های دارای این ویژگی را [[آنزیم کاملاً کاتالیزوری]]<ref group="lower-alpha">Catalytically perfect enzyme</ref> یا از نظر ''جنبشی کامل'' می‌نامند. نمونه این نوع آنزیم‌ها [[تریوز فسفات ایزومراز]]، [[کربنیک آنهیدراز]]، [[استیل‌کولین‌استراز]]، [[کاتالاز]]، [[فوماراز]]، [[بتالاکتاماز]] و [[سوپراکسید دیسموتاز]] هستند. {{Rp|8.4.2}} تغییر و تبدیل این نوع آنزیم‌ها می‌تواند به چندین میلیون واکنش در ثانیه برسد. {{Rp|9.2}} اما بیشتر آنزیم‌ها کاملاً کاتالیزوری نیستند: مقادیر متوسط مقدار <math>k_{\rm cat}/K_{\rm m}</math> و <math>k_{\rm cat}</math> به ترتیب حدود <math> 10^5 {\rm s}^{-1}{\rm M}^{-1}</math> و <math>10 {\rm s}^{-1}</math> است.<ref name="Bar-Even_2011">{{Cite journal|vauthors=Bar-Even A, Noor E, Savir Y, Liebermeister W, Davidi D, Tawfik DS, Milo R|year=2011|title=The moderately efficient enzyme: evolutionary and physicochemical trends shaping enzyme parameters|journal=Biochemistry|volume=50|issue=21|pages=4402–10|doi=10.1021/bi2002289|pmid=21506553}}</ref>

سینتیک میکائلیس–منتن به [[قانون فعالیت جرمی]]<ref group="lower-alpha">Law of mass action</ref> متکی است، که از مفروضات [[واپخش]] آزاد و برخورد تصادفی از [[ترمودینامیک]] ناشی می‌شود. بسیاری از فرایندهای بیوشیمیایی یا سلولی به دلیل [[ازدحام ماکرومولکولی]]<ref group="lower-alpha">Macromolecular crowding</ref> و حرکت مولکولی محدود، از این شرایط به‌طور قابل توجهی منحرف می‌شوند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Ellis RJ|date=October 2001|title=Macromolecular crowding: obvious but underappreciated|url=https://archive.org/details/sim_trends-in-biochemical-sciences_2001-10_26_10/page/597|journal=Trends in Biochemical Sciences|volume=26|issue=10|pages=597–604|doi=10.1016/S0968-0004(01)01938-7|pmid=11590012}}</ref> اخیراً، با گسترش نمونه کمپلکس سعی در اصلاح این اثرات دارند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Kopelman R|date=September 1988|title=Fractal reaction kinetics|journal=Science|volume=241|issue=4873|pages=1620–26|bibcode=1988Sci...241.1620K|doi=10.1126/science.241.4873.1620|pmid=17820893}}</ref>

== بازداری ==
 {{multiple image
 | direction = vertical
 | width = 400
 | footer =
 | image1 = DHFR methotrexate inhibitor.svg
 | alt1 =
 | caption1 = جایگاه اتصالی آنزیم که معمولاً به [[سوبسترا]] می‌چسبد، می‌توان در عین حال، به [[بازدارنده رقابتی]] متصل شود که اجازه نمی‌دهد سوبسترا به آنزیم وصل شود. به عنوان مثال، داروی [[متوترکسات]] که یک بازدارندهٔ رقابتی است به آنزیم [[دی هیدروفولات ردوکتاز]] چسبیده و به [[اسید فولیک]] اجازهٔ اتصال نمی‌دهد.<ref name="Goodsell 340–341">{{Cite journal|last=Goodsell|first=David S.|date=1999-08-01|title=The Molecular Perspective: Methotrexate|journal=The Oncologist|language=en|volume=4|issue=4|pages=340–341|issn=1083-7159|pmid=10476546|doi=10.1634/theoncologist.4-4-340|doi-access=free}}</ref> در این تصویر، جایگاه اتصال آبی، بازدارندهٔ رقابتی سبز، و سوبسترا مشکی است. ({{PDB|4QI9}})

 | image2 = Methotrexate vs folate 2.svg
 | alt2 = Two dimensional representations of the chemical structure of folic acid and methotrexate highlighting the differences between these two substances (amidation of pyrimidone and methylation of secondary amine).
| caption2 = کوآنزیم [[اسید فولیک]] (چپ) و داروی ضد سرطان [[متوترکسات]] (راست) به‌لحاظ ساختاری بسیار شبیه به هم هستند (اختلافشان با رنگ سبز نمایش داده شده‌است). در نتیجه، داروی متوترکسات، بازدارندهٔ رقابتی بسیاری از آنزیم‌هایی است که از فولات استفاده می‌کنند.}}

{{اصلی|بازدارنده آنزیم}}

میزان سرعت واکنش آنزیم به وسیله انواع مختلفی از [[بازدارنده آنزیم|مهارکننده‌های آنزیم]] قابل کاهش است. بازدارنده‌های آنزیمی عوامل مولکولی هستند که با کاتالیزوز تداخل پیدا کرده و واکنش‌های آنزیمی را آهسته یا متوقف می‌کنند. بازدارنده‌ها به صورت برگشت‌پذیر یا برگشت‌ناپذیر هستند. بازدارنده‌های برگشت‌پذیر عبارتند از:<ref name="Cornish-Bowden_2004">{{Cite book|last=Cornish-Bowden A|title=Fundamentals of Enzyme Kinetics|date=2004|publisher=Portland Press|location=London|isbn=1-85578-158-1|edition=3}}</ref> {{Rp|73–74}}

=== برگشت‌پذیر ===
==== رقابتی ====
{{اصلی|بازدارنده رقابتی}}
یک بازدارندهٔ رقابتی به خاطر تشابه در [[هندسه مولکولی]] یا سوبسترا برای جایگاه فعال آنزیم رقابت می‌کند با اشغال جایگاه فعال توسط بازدارنده از اتصال سوبسترا با آنزیم ممانعت می‌کند. مهارکننده (Competitive inhibition) و سوبسترا نمی‌توانند همزمان با آنزیم متصل شوند.<ref name="Price_1979">{{Cite journal|vauthors=Price NC|year=1979|title=What is meant by 'competitive inhibition'?|journal=Trends in Biochemical Sciences|volume=4|issue=11|pages=N272–N273|doi=10.1016/0968-0004(79)90205-6}}</ref> اغلب مهار کننده‌های رقابتی کاملاً شبیه سوبسترا واقعی آنزیم هستند. به عنوان مثال، داروی [[متوترکسات]] یک مهار کننده رقابتی آنزیم [[آنزیم احیاء دی هیدروفولات|دی هیدروفولات ردوکتاز]] است که باعث کاهش [[اسید فولیک|دی هیدروفولات]] به [[تتراهیدروفولات]] می‌شود.<ref name="Goodsell 340–341"/> شباهت بین ساختارهای دی هیدروفولات و این دارو در شکل نشان داده شده‌است. با غلظت زیاد سوبسترا می‌توان بر این نوع مهارکننده غلبه کرد. در برخی موارد، مهارکننده می‌تواند به سایتی غیر از محل اتصال سوبسترا معمولی وصل شود و یک اثر آلوستریک برای تغییر شکل محل اتصال معمولی اعمال کند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Wu P, Clausen MH, Nielsen TE|date=December 2015|title=Allosteric small-molecule kinase inhibitors|url=http://orbit.dtu.dk/ws/files/129911346/PT_Revised_Main_Manuscript_with_embedded_figures.pdf|journal=Pharmacology & Therapeutics|volume=156|pages=59–68|doi=10.1016/j.pharmthera.2015.10.002|pmid=26478442}}</ref>

==== غیر رقابتی ====
{{اصلی|بازدارنده غیر رقابتی}}
مهارکننده غیر رقابتی (Non-competitive inhibition) به مکانی غیر از محل اتصال سوبسترا متصل می‌شود. سوبسترا هنوز هم با تمایل معمول آن متصل می‌شود و از این رو K<sub>m</sub> یکسان باقی می‌ماند. با این حال بازدارنده بازده کاتالیزوری آنزیم را کاهش می‌دهد به‌طوری که V <sub>max</sub> کاهش می‌یابد. برخلاف مهار رقابتی، نمی‌توان با غلظت زیاد سوبسترا بر مهار غیر رقابتی سوبسترا غلبه کرد. مهار آنزیم انولاز در مسیر گلیکولیز توسط یون [[فلوئور]] نوعی از مهار غیر رقابتی است.<ref name="Cornish-Bowden_2004"/> {{Rp|76–78}}

==== بدون رقابت ====
{{اصلی|بازدارنده بدون رقابت}}
مهارکننده بدون رقابت (Uncompetitive inhibitor) نمی‌تواند تنها به مجموعه آنزیم سوبسترا وصل شود، از این رو، این نوع مهارکننده‌ها در غلظت بالای سوبسترا مؤثر هستند. در حضور مهارکننده، مجموعه آنزیم-سوبسترا غیرفعال است.<ref name="Cornish-Bowden_2004"/> {{Rp|78}} این نوع مهار نادر است. یک بازدارندهٔ نارقابتی در مکانی غیر از سوبسترا به آنزیم متصل شده و برخلاف مهارکنندهٔ رقابتی تنها به کمپلکس ES متصل می‌شود.<ref>{{Cite journal|vauthors=Cornish-Bowden A|date=July 1986|title=Why is uncompetitive inhibition so rare? A possible explanation, with implications for the design of drugs and pesticides|journal=FEBS Letters|volume=203|issue=1|pages=3–6|doi=10.1016/0014-5793(86)81424-7|pmid=3720956}}</ref>

==== مخلوط ====
{{اصلی|بازدارنده مخلوط}}
یک مهار کننده مخلوط (Mixed inhibition) به یک سایت آلوستریک متصل می‌شود و اتصال سوبسترا و بازدارنده روی یکدیگر تأثیر می‌گذارند. عملکرد آنزیم هنگام اتصال به بازدارنده کاهش می‌یابد اما از بین نمی‌رود. این نوع بازدارنده‌ها از معادله [[سینتیک میکائلیس–منتن|میکائلیس–منتن]] پیروی نمی‌کنند.<ref name = "Cornish-Bowden_2004"/>{{rp|76–78}}

=== برگشت‌ناپذیر ===
یک [[بازدارنده آنزیم|بازدارنده]] برگشت‌ناپذیر، آنزیم را معمولاً با ایجاد [[پیوند کووالانسی]] به پروتئین به‌طور دائمی غیرفعال می‌کند.<ref>{{Cite journal|last=Strelow|first=John M.|date=2017-01-01|title=A Perspective on the Kinetics of Covalent and Irreversible Inhibition|journal=SLAS DISCOVERY: Advancing Life Sciences R&D|language=en|volume=22|issue=1|pages=3–20|doi=10.1177/1087057116671509|issn=2472-5552|pmid=27703080|doi-access=free}}</ref> [[پنی‌سیلین]]<ref>{{Cite journal|vauthors=Fisher JF, Meroueh SO, Mobashery S|date=February 2005|title=Bacterial resistance to beta-lactam antibiotics: compelling opportunism, compelling opportunity|journal=Chemical Reviews|volume=105|issue=2|pages=395–424|doi=10.1021/cr030102i|pmid=15700950}}</ref> و [[استیل‌سالیسیلیک اسید|آسپرین]] داروهای رایجی هستند که به این روش عمل می‌کنند.<ref name="Johnson">{{Cite journal|vauthors=Johnson DS, Weerapana E, Cravatt BF|date=June 2010|title=Strategies for discovering and derisking covalent, irreversible enzyme inhibitors|journal=Future Medicinal Chemistry|volume=2|issue=6|pages=949–64|doi=10.4155/fmc.10.21|pmc=2904065|pmid=20640225}}</ref>

=== عملکرد ===
در بسیاری از ارگانیسم‌ها، بازدارنده‌ها ممکن است به عنوان بخشی از یک مکانیسم [[بازخورد]] عمل کنند. اگر یک آنزیم بیش از حد یک ماده در ارگانیسم تولید کند، ممکن است آن ماده به عنوان یک بازدارنده برای آنزیم در ابتدای مسیر تولیدکننده آن عمل کند و باعث کند شدن تولید ماده در صورت وجود مقدار کافی شود که نوعی [[بازخورد منفی]] است. مسیرهای متابولیکی عمده مانند [[چرخه اسید سیتریک]] از این مکانیسم استفاده می‌کنند.<ref name = "Stryer_2002"/>{{rp|17.2.2}}

از آنجا که بازدارنده‌ها عملکرد آنزیم‌ها را تعدیل می‌کنند، اغلب به عنوان دارو استفاده می‌شوند. بسیاری از این داروها بازدارنده‌های قابل برگشت رقابتی هستند که شبیه سوبسترا بومی آنزیم هستند، مشابه [[متوترکسات]] که در بالا اشاره شد، سایر نمونه‌های معروف شامل [[استاتین]]‌هایی است که برای درمان [[کلسترول]] بالا استفاده می‌شود،<ref name="Endo1992">{{Cite journal|last=Endo A|date=1 November 1992|title=The discovery and development of HMG-CoA reductase inhibitors|url=http://www.jlr.org/cgi/reprint/33/11/1569|journal=J. Lipid Res.|volume=33|issue=11|pages=1569–82|pmid=1464741|access-date=18 دسامبر 2020|archive-date=14 فوریه 2010|archive-url=https://web.archive.org/web/20100214051502/http://www.jlr.org/cgi/reprint/33/11/1569}}</ref> و [[بازدارنده‌های پروتئاز]] که برای درمان عفونت‌های [[رتروویروس|ویروسی]] مانند [[اچ‌آی‌وی|ویروس HIV]] استفاده می‌شود.<ref>{{Cite journal|vauthors=Wlodawer A, Vondrasek J|date=1998|title=Inhibitors of HIV-1 protease: a major success of structure-assisted drug design|journal=Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure|volume=27|pages=249–84|doi=10.1146/annurev.biophys.27.1.249|pmid=9646869}}</ref> یک نمونه معمول از یک بازدارنده برگشت‌ناپذیر که به عنوان دارو استفاده می‌شود، آسپرین یا [[استیل‌سالیسیلیک اسید]] است که آنزیم‌های [[سیکلواکسیژناز|COX-1]] و [[سیکلواکسیژناز|COX-2]] را که [[پروستاگلاندین]] پیام رسان [[التهاب]] را مهار می‌کنند.<ref name="Johnson"/> دیگر بازدارنده‌های آنزیم سموم هستند. به عنوان مثال، [[سیانور]] یک [[مهارکننده آنزیم]] برگشت‌ناپذیر است که با مس و آهن در محل فعال آنزیم [[سیتوکروم اکسیداز سی]] ترکیب شده و از [[تنفس یاخته‌ای|تنفس سلولی]] جلوگیری می‌کند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Yoshikawa S, Caughey WS|date=May 1990|title=Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=265|issue=14|pages=7945–58|pmid=2159465}}</ref>

<gallery>
Typy inhibicji.svg|انواع بازداری انزیم
Inhibicja kompetycyjna.svg|یک بازدارنده رقابتی به‌طور برگشت پذیر به محل فعال آنزیم متصل می‌شود و از اتصال بستر جلوگیری می‌کند. به لطف رقابت بین بستر و بازدارنده برای محل فعال ، می‌توان سرعت واکنش را کنترل کرد. در مهار غیر رقابتی ، بازدارنده با بستر سایت فعال رقابت نمی‌کند ، اما در جای دیگر متصل می‌شود ، منجر به تشکیل یک مجموعه غیر فعال می‌گردد.
NADH cytochrome B5 reductase 1UMK.png|کوآنزیم NADH متصل به سیتوکروم B5 ردوکتاز
Inibizione competitiva.svg|بازدارنده‌های رقابتی ، آنزیم را به‌طور برگشت پذیر متصل می‌کنند و از اتصال به بستر جلوگیری می‌کنند. از طرف دیگر اتصال به بستر از اتصال بازدارنده جلوگیری می‌کند.
Inibizione non competitiva.svg|بازدارنده‌های غیررقابتی سایتهای جایگزین را به محلی که بستر را متصل می‌کند متصل می‌کنند. اتصال این مهارکننده‌ها ، ایجاد تغییرات ساختاری مانند جلوگیری از ورود بستر یا تولید دفع آن است.

</gallery>

== تثبیت آنزیم ==
{{اصلی|تثبیت آنزیم}}

آنزیم‌ها غالباً در بسترهای بی‌اثر و نامحلول تثبیت می‌شوند که به دلیل قابلیت استفاده مجدد چند برابر، کارایی آنها را افزایش می‌دهند. خواص آنزیم‌های تثبیت‌شده به روش تثبیت و نوع پایه بستگی دارد. انتخاب پایه معمولاً مربوط به سازگاری زیستی، پایداری شیمیایی و حرارتی، عدم انحلال‌پذیری در شرایط واکنش، قابلیت بازسازی و استفاده مجدد آسان و همچنین بازده هزینه است.<ref name="qpyxw">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Yushkova | نام=Ekaterina D. | نام خانوادگی۲=Nazarova | نام۲=Elena A. | نام خانوادگی۳=Matyuhina | نام۳=Anna V. | نام خانوادگی۴=Noskova | نام۴=Alina O. | نام خانوادگی۵=Shavronskaya | نام۵=Darya O. | نام خانوادگی۶=Vinogradov | نام۶=Vladimir V. | نام خانوادگی۷=Skvortsova | نام۷=Natalia N. | نام خانوادگی۸=Krivoshapkina | نام۸=Elena F. | عنوان=Application of Immobilized Enzymes in Food Industry | ژورنال=Journal of Agricultural and Food Chemistry | ناشر=American Chemical Society (ACS) | جلد=67 | شماره=42 | تاریخ=2019-09-25 | issn=0021-8561 | doi=10.1021/acs.jafc.9b04385 | صفحه=11553–11567 | زبان=en}}</ref>

اکثر آنزیم‌ها نسبتاً ناپایدار هستند و هزینه‌های تولید و جداسازی بالایی دارند و این یک نقطه ضعف را نشان می‌دهد که بازیابی آنزیم‌های فعال در مخلوط واکنش پس از استفاده از نظر فنی بسیار دشوار است.<ref name="xitaa">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Gurung | نام=Neelam | نام خانوادگی۲=Ray | نام۲=Sumanta | نام خانوادگی۳=Bose | نام۳=Sutapa | نام خانوادگی۴=Rai | نام۴=Vivek | عنوان=A Broader View: Microbial Enzymes and Their Relevance in Industries, Medicine, and Beyond | ژورنال=BioMed Research International | جلد=2013 | تاریخ=2013-09-11 | issn=2314-6133 | doi=doi.org/10.1155/2013/329121 | پیوند=https://www.hindawi.com/journals/bmri/2013/329121/?fbclid=IwAR3pziqqv_6KjqK7RUpoKqMBCrYunoGVKCq1cBUEA2qQdwk9X2Nb169nryc%27 | زبان=en | تاریخ بازبینی=2020-12-02}}</ref>
آنزیمهای تثبیت‌شده مورد توجه بسیاری قرار گرفته که مایلند از فناوری تثبیت آنزیم برای اهداف خاص در بخشهای پزشکی و صنعتی استفاده کنند.<ref name="zjtwr">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=DiCosimo | نام=Robert | نام خانوادگی۲=McAuliffe | نام۲=Joseph | نام خانوادگی۳=Poulose | نام۳=Ayrookaran J. | نام خانوادگی۴=Bohlmann | نام۴=Gregory | عنوان=Industrial use of immobilized enzymes | ژورنال=Chemical Society Reviews | جلد=42 | شماره=15 | تاریخ=2013-07-08 | issn=1460-4744 | doi=10.1039/C3CS35506C | صفحه=6437–6474 | پیوند=https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2013/cs/c3cs35506c | زبان=en | تاریخ بازبینی=2020-12-02}}</ref>
اصطلاح «آنزیمهای تثبیت‌شده» به آنزیم‌هایی گفته می‌شود که از نظر فیزیکی به تکیه‌گاه‌های جامد خاص متصل شده و بنابراین محدود شده‌اند و می‌توانند به‌طور مکرر و مداوم با حفظ فعالیتهای کاتالیزوری خود مورد استفاده قرار گیرند.<ref name="ea0p4">{{یادکرد ژورنال | عنوان=Immobilized enzymes - learning from past successes and failures | ژورنال=Trends in Biotechnology | جلد=11 | شماره=11 | تاریخ=1993-11-01 | issn=0167-7799 | doi=10.1016/0167-7799(93)90080-S | صفحه=471–478 | پیوند=https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/016777999390080S | زبان=en | تاریخ بازبینی=2020-12-02}}</ref>

در سالهای اخیر، به‌طور موازی با درک مکانیسم‌های [[بیوسنتز]] آنزیمی، بهره‌وری آنزیمی از طریق بهبود فناوری [[مهندسی ژنتیک]]، فناوری کشت میکروبی در حال رشد است. استفاده از آنزیم تثبیت‌شده در بیوتکنولوژی دارای مزایایی است.<ref name="ei37d">{{یادکرد کتاب | نام خانوادگی=Rai | نام=R. | عنوان=Advances in Food Biotechnology | ناشر=Wiley | سال=2015 | شابک=978-1-118-86455-5 | پیوند=https://books.google.com/books?id=09obCQAAQBAJ&pg=PA145 | زبان=en | تاریخ بازبینی=2020-12-02 | صفحه=145}}</ref>
معرفی کاتالیزورهای آنزیمی تثبیت‌شده، عملکرد فنی فرایندهای صنعتی را بسیار بهبود بخشیده و در نتیجه راندمان و [[بهره‌وری اقتصادی]] را افزایش داده‌است. آنزیم‌های تثبیت‌شده معمولاً پایدارتر از آنزیم‌های متحرک هستند، می‌توان با حذف آنزیم از محلول واکنش، سرعت واکنش را کنترل کرد. یک مزیت این فناوری جداسازی آسان آنزیم از محصول است تا بتوان از آلودگی جلوگیری کرد. همچنین، استفاده از آنزیم تثبیت‌شده امکان ایجاد یک سیستم واکنش چندآنزیمی را فراهم می‌کند. طی دهه‌های گذشته، مطالعات بیوشیمیایی و بیوفیزیکی به منظور افزایش پایداری و فعالیت آنزیم‌ها از طریق تثبیت آنزیم‌ها، به‌طور فعال انجام شده‌است.<ref name="dpe8z">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Zhang | نام=Yifei | نام خانوادگی۲=Ge | نام۲=Jun | نام خانوادگی۳=Liu | نام۳=Zheng | عنوان=Enhanced Activity of Immobilized or Chemically Modified Enzymes | ژورنال=ACS Catalysis | ناشر=American Chemical Society (ACS) | جلد=5 | شماره=8 | تاریخ=2015-06-25 | issn=2155-5435 | doi=10.1021/acscatal.5b00996 | صفحه=4503–4513 | زبان=en}}</ref>

=== الکترود آنزیمی ===
{{بخش گسترش}}

[[الکترود]] آنزیمی یک مبدل شیمیایی کوچک است که با ترکیب یک روش الکتروشیمیایی با فعالیت آنزیم بی حرکت کار می‌کند. برای نمونه از گلوکز اکسیداز تثبیت شده روی ژل برای اندازه‌گیری غلظت گلوکز در محلولهای بیولوژیکی و در بافتهای آزمایشگاهی استفاده می‌کند.<ref name="wbv56">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=UPDIKE | نام=S. J. | نام خانوادگی۲=HICKS | نام۲=G. P. | عنوان=The Enzyme Electrode | ژورنال=Nature | ناشر=Springer Science and Business Media LLC | جلد=214 | شماره=5092 | سال=1967 | ماه=6 | issn=0028-0836 | doi=10.1038/214986a0 | صفحه=986–988 | زبان=en}}</ref>

آنزیم‌ها اجزای اساسی کاتالیزوری زیست‌شناسی هستند و آنزیم‌های فعال اکسیداسیون ردوکس را در سطوح الکترود جذب می‌کنند و امکان جستجوی مستقیم عملکرد آنها را فراهم می‌کند.
از طریق اندازه‌گیری‌های الکتروشیمیایی استاندارد، فعالیت کاتالیزوری، برگشت‌پذیری و پایداری، پتانسیل کوفاکتورهای فعال ردوکس و سرعت انتقال الکترون بین سطحی را می‌توان به راحتی اندازه گرفت. تحقیقات مکانیکی در مورد نرخ بالای الکتروکاتالیستی و انتخاب آنزیم‌ها ممکن است از طراحی الکتروکاتالیست‌های مولکولی و ناهمگن مصنوعی الهام بگیرد.
تحقیقات الکتروشیمیایی آنزیم‌ها همچنین به درک ما از فعالیت آنها در محیط بیولوژیکی و چرایی تکامل آنها در ساختار و عملکرد فعلی کمک می‌کند. با این حال، آرایه متداول تکنیک‌های الکتروشیمیایی (به عنوان مثال، ولتامتری و کرونوآمپومتری) به تنهایی یک تصویر محدود از رابط آنزیم-الکترود را ارائه می‌دهد.<ref name="pu0oj">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Kornienko | نام=Nikolay | نام خانوادگی۲=Ly | نام۲=Khoa H. | نام خانوادگی۳=Robinson | نام۳=William E. | نام خانوادگی۴=Heidary | نام۴=Nina | نام خانوادگی۵=Zhang | نام۵=Jenny Z. | نام خانوادگی۶=Reisner | نام۶=Erwin | عنوان=Advancing Techniques for Investigating the Enzyme–Electrode Interface | ژورنال=Accounts of Chemical Research | ناشر=American Chemical Society (ACS) | سال=2019 | ماه=5 | issn=0001-4842 | doi=10.1021/acs.accounts.9b00087 | زبان=en}}</ref>

در حسگرهای زیستی و سلولهای [[سوخت زیستی]]، اغلب سرعت انتقال الکترون بین سطح آنزیم و الکترود برای بهبود عملکرد دستگاه‌ها (حساسیت یا توان خروجی) مطلوب است. سه استراتژی مهم در دسترس برای بهبود عملکرد الکترودهای اصلاح شده با آنزیم: استفاده از [[مهندسی پروتئین]]،
پلیمرهای طراح (designer polymers) و نانومواد است. مهندسی پروتئین یا پروتئین‌های تشکیل دهنده عناصر بیوکاتالیستی امکان تنظیم ثبات، فعالیت و ویژگی آنها را فراهم می‌کند. همچنین می‌تواند باعث تغییر کارایی بی حرکتی آنزیم شود (به عنوان مثال جذب در مقابل بیحرکتی کووالانسی). اگر انتقال مستقیم الکترون مطلوب نباشد، ممکن است بتوان پلیمرهایی را در سیستم وارد کرد که انتقال الکترون را به سطح الکترود یا از آن واسطه می‌کنند. اخیراً پیشرفت چشمگیری در طراحی پلیمرها برای اصلاح الکترودها، از جمله پلیمرهای منقوش مولکولی و پلیمرهای پاسخ دهنده، حاصل شده‌است. سومین عنصری که می‌تواند در الکترودها گنجانده شود، ذرات نانو است. این نانومواد می‌توانند به عنوان داربست از طریق جذب یا واکنش شیمیایی با گروه‌های عاملی، افزایش سطح و مقاومت الکترود، عناصر بیولوژیکی را بی حرکت کنند. انبوهی از نانومواد به عنوان بخشی از جدیدترین الکترودهای اصلاح شده با آنزیم، از جمله گرافن، نانولوله‌های کربنی، نانوذرات فلزی، سیلیس‌ها و چارچوب‌های فلزی - آلی در حال آزمایش است. بعضی از اینها همچنین می‌توانند به عنوان [[نانوسیم]] طراحی شوند تا بتوانند انتقال مستقیم الکترون از نقاط فعال دیستال را در آنزیم‌ها انجام دهند یا کوتاه کنند.<ref name="ew8me">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Pinyou | نام=Piyanut | نام خانوادگی۲=Blay | نام۲=Vincent | نام خانوادگی۳=Muresan | نام۳=Liana Maria | نام خانوادگی۴=Noguer | نام۴=Thierry | عنوان=Enzyme-modified electrodes for biosensors and biofuel cells | ژورنال=Materials Horizons | ناشر=Royal Society of Chemistry (RSC) | جلد=6 | شماره=7 | سال=2019 | issn=2051-6347 | doi=10.1039/c9mh00013e | صفحه=1336–1358 | زبان=en}}</ref>
* زیست [[حسگر]] گلوکز
* زیست حسگر خودکار
* زیست ابرخازن خود شارژ

== عوامل مؤثر بر فعالیت آنزیم ==
{{بخش گسترش}}
{{بخش منبع}}
از آنجا که آنزیم‌ها از پروتئین تشکیل شده‌اند، عملکرد آنها نسبت به تغییر در بسیاری از عوامل شیمیایی فیزیکی مانند pH، دما، غلظت بستر و غیره حساس است.

=== غلظت آنزیم ===
به منظور بررسی اثر افزایش غلظت آنزیم بر میزان واکنش، بستر باید در مقدار اضافی وجود داشته باشد. به عنوان مثال، واکنش باید مستقل از غلظت بستر باشد.
هرگونه تغییر در مقدار محصول تشکیل شده طی یک دوره زمانی مشخص به سطح آنزیم موجود بستگی خواهد داشت.
گفته می‌شود این واکنشها «مرتبه صفر» هستند زیرا سرعتها از غلظت بستر مستقل نیستند و برابر با بعضی از ثابتهای k هستند.
شکل‌گیری محصول با سرعتی خطی با زمان پیش می‌رود. افزودن بستر بیشتر به افزایش نرخ کمک نمی‌کند.

در سینتیک مرتبه صفر، اجازه دادن به آزمایش برای مدت زمان دو برابر منجر به دو برابر مقدار محصول می‌شود
مقدار آنزیم موجود در یک واکنش با فعالیتی که کاتالیز می‌کند اندازه‌گیری می‌شود. رابطه بین فعالیت و غلظت تحت تأثیر بسیاری از عوامل مانند دما، pH و غیره قرار دارد. یک آزمایش آنزیم باید طوری طراحی شود که فعالیت مشاهده شده متناسب با مقدار آنزیم موجود باشد تا غلظت آنزیم تنها عامل محدود کننده باشد.
وقتی واکنش مرتبه صفر به صورت مطلوب است.
برای اندازه‌گیری ایده‌آل فعالیت آنزیم، اندازه‌گیری‌ها باید در آن قسمت از منحنی انجام شود که واکنش مرتبه صفر است. یک واکنش به احتمال زیاد در ابتدا مرتب صفر است زیرا غلظت بستر در آن زمان بیشترین است. برای اطمینان از اینکه یک واکنش مرتبه صفر است، باید چندین اندازه‌گیری غلظت محصول (یا بستر) انجام شود.

=== غلظت بستر ===
به‌طور تجربی نشان داده شده‌است که اگر مقدار آنزیم ثابت نگه داشته شود و سپس غلظت بستر به تدریج افزایش یابد، سرعت واکنش افزایش می‌یابد تا زمانی که به حداکثر برسد. پس از این مرحله، افزایش غلظت بستر باعث افزایش سرعت (دلتا A / دلتا T) نمی‌شود. این نظریه وجود دارد که وقتی این حداکثر سرعت حاصل شد، آنزیم موجود به ES، کمپلکس بستر آنزیمی تبدیل شده‌است.

=== اثر دما ===
{| class="wikitable sortable" style="font-size:90%; float:left; border:0; text-align:right; line-height:150%;"
|+
! آنزیم
! pH بهینه
! توضیحات pH
|-
| پپسین
| ۱٫۵–۱٫۶
| بسیار اسیدی است
|-
| اینوراز
| ۴٫۵
| اسیدی
|-
| لیپاز (معده)
| ۴٫۰–۵٫۰
| اسیدی
|-
| لیپاز (روغن کرچک)
| ۴٫۷
| اسیدی
|-
| لیپاز (لوزالمعده)
| ۸٫۰
| قلیایی
|-
| آمیلاز (مالت)
| ۴٫۶–۵٫۲
| اسیدی
|-
| آمیلاز (لوزالمعده)
| ۶٫۷–۷٫۰
| اسیدی-خنثی
|-
| سلوبیاز
| ۵٫۰
| اسیدی
|-
| مالتاز
| ۶٫۱–۶٫۸
| اسیدی
|-
| سوکراز
| ۶٫۲
| اسیدی
|-
| کاتالاز
| ۷٫۰
| خنثی
|-
| اوره
| ۷٫۰
| خنثی
|-
| کولین استراز
| ۷٫۰
| خنثی
|-
| ریبونوکلئاز
| ۷٫۰–۷٫۵
| خنثی
|-
| فوماراز
| ۷٫۸
| قلیایی
|-
| تریپسین
| ۷٫۸–۸٫۷
| قلیایی
|-
| آدنوزین تری فسفات
| ۹٫۰
| قلیایی
|-
| آرژیناز
| ۱۰٫۰
| بسیار قلیایی است
|}
مانند اکثر واکنشهای شیمیایی، با افزایش دما سرعت واکنش کاتالیزور آنزیمی افزایش می‌یابد. ده [[درجه سانتیگراد]] افزایش دما فعالیت اکثر آنزیم‌ها را ۵۰ تا ۱۰۰ درصد افزایش می‌دهد. تغییرات دمای واکنش به اندازه ۱ یا ۲ درجه ممکن است تغییرات ۱۰ تا ۲۰٪ را در نتایج ایجاد کند. در مورد واکنش‌های آنزیمی، این واقعیت پیچیده‌است که بسیاری از آنزیم‌ها تحت تأثیر دماهای بالا قرار دارند.

سرعت واکنش با افزایش دما به حداکثر افزایش می‌یابد، سپس با افزایش بیشتر دما به‌طور ناگهانی کاهش می‌یابد. از آنجا که بیشتر آنزیم‌های حیوانی در دمای بالاتر از ۴۰ درجه سانتیگراد به سرعت دناتوره می‌شوند، بیشترین تعیین آنزیم‌ها تا حدودی زیر آن دما انجام می‌شود.

در طی یک دوره زمانی، آنزیم‌ها حتی در دماهای متوسط غیرفعال می‌شوند. ذخیره آنزیم‌ها در دمای ۵ درجه سانتیگراد یا کمتر معمولاً مناسب‌ترین است. بعضی از آنزیم‌ها در اثر انجماد فعالیت خود را از دست می‌دهند.
* {{قلم رنگ||زرد| نمودار اثر دما}}

=== اثر pH ===
مقادیر pH بسیار زیاد یا پایین به‌طور کلی باعث از دست رفتن فعالیت اکثر آنزیم‌ها می‌شود. pH همچنین عاملی در پایداری آنزیم‌ها است. همانند فعالیت، برای هر آنزیم نیز منطقه ای از پایداری بهینه pH وجود دارد. همان‌طور که جدول نشان داده شده، مقدار مطلوب pH از یک آنزیم به آنزیم دیگر بسیار متفاوت خواهد بود

جدول زیر pH مناسب را برای آنزیم‌های مختلف نشان می‌دهد.<ref>{{Cite book|title=Fundamentals of biochemistry|last=Jain, J. L.|publisher=S. Chand and Co|isbn=8121903432|location=New Delhi|oclc=818809626|date=May 1999}}</ref>

=== تأثیر فعال سازها ===
== کارکرد زیستی ==
آنزیم‌ها کاربردهای گسترده‌ای در اندام‌های زنده دارند. آنها برای [[ترارسانی پیام]] و تنظیم فعالیت‌های سلول ضروری اند؛ از جمله مهم‌ترین آنزیم‌ها در تنظیم سلول می‌توان به [[کیناز]] و [[فسفاتاز]] اشاره کرد.<ref>{{cite journal | vauthors = Hunter T | title = Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling | journal = Cell | volume = 80 | issue = 2 | pages = 225–36 | date = January 1995 | pmid = 7834742 | doi = 10.1016/0092-8674(95)90405-0 | s2cid = 13999125}}</ref> آنزیم‌ها در ایجاد حرکت در ماهیچه‌ها هم مؤثرند آنها با کمک [[میوزین]] و آبکافت [[ای‌تی‌پی‌ایز]] در [[کشش ماهیچه|ماهیچه‌ها کشش ایجاد می‌کنند]]. علاوه بر این آنزیم‌ها در انتقال مواد در پیرامون سلول و جزئی از [[اسکلت سلولی]] اهمیت دارند.<ref>{{cite journal | vauthors = Berg JS, Powell BC, Cheney RE | title = A millennial myosin census | journal = Molecular Biology of the Cell | volume = 12 | issue = 4 | pages = 780–94 | date = April 2001 | pmid = 11294886 | pmc = 32266 | doi = 10.1091/mbc.12.4.780}}</ref> دیگر ای‌تی‌پی‌ایزها در [[غشاء سلول]]، [[ناقل یون|ناقل‌های یونی]] اند که در فرایند [[انتقال فعال سلولی]] درگیرند. آنزیم‌ها در جانوران کاربردهایی با نمود بیرونی هم دارند برای نمونه در [[روش لوسیفراز|فرایند ایجاد نور]] در [[کرم شب‌تاب|کرمهای شب‌تاب]] آنزیمها نقش اساسی دارند.<ref>{{cite journal | vauthors = Meighen EA | title = Molecular biology of bacterial bioluminescence | journal = Microbiological Reviews | volume = 55 | issue = 1 | pages = 123–42 | date = March 1991 | pmid = 2030669 | pmc = 372803 | doi = 10.1128/MMBR.55.1.123-142.1991}}</ref> [[ویروس]]‌ها هم ممکن است برای آلوده کردن سلول از آنزیم استفاده کنند مانند آنزیم [[اینتگراز]] و [[آنزیم رونوشت‌بردار معکوس]] در HIV یا مانند آنزیم‌های [[نورآمینیداز]] در [[آنفلوانزا]] که در انتشار ویروس کاربرد دارند.<ref name="pmid 12370077">{{cite journal | vauthors = De Clercq E | title = Highlights in the development of new antiviral agents | journal = Mini Rev Med Chem | volume = 2 | issue = 2 | pages = 163–75 | year = 2002 | pmid = 12370077 | doi = 10.2174/1389557024605474}}</ref>

یکی از کاربردهای مهم آنزیم‌ها در [[لوله گوارش|دستگاه گوارش]] حیوانات است. آنزیم‌هایی مانند [[آمیلاز]] و [[پروتئاز]] به ترتیب مولکول‌های بزرگ مانند [[نشاسته]] و [[پروتئین]] را می‌شکنند تا برای بدن قابل جذب شوند. برای نمونه مولکول نشاسته برای جذب بسیار بزرگ است اما آنزیم‌ها آن را به مولکول‌های کوچکتری مانند [[مالتوز]] و بعد [[گلوکز]] می‌شکند و آن را قابل جذب می‌کند. هر آنزیمی برای شکستن مولکول خاصی کاربرد دارد برای نمونه پستانداران [[گیاه‌خواران|گیاه‌خوار]] که رژیم ویژهٔ گیاه‌خواری دارند از آنزیم [[سلولاز]] برای شکستن فیبر گیاهان استفاده می‌کنند.<ref>{{cite journal | vauthors = Mackie RI, White BA | title = Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output | journal = Journal of Dairy Science | volume = 73 | issue = 10 | pages = 2971–95 | date = October 1990 | pmid = 2178174 | doi = 10.3168/jds.S0022-0302(90)78986-2 | doi-access = free}}</ref>

=== سوخت‌وساز ===
[[پرونده:Glycolysis metabolic pathway.svg|بندانگشتی|400px|alt=Schematic diagram of the glycolytic metabolic pathway starting with glucose and ending with pyruvate via several intermediate chemicals. Each step in the pathway is catalyzed by a unique enzyme.|[[مسیر سوخت‌وساز]] [[قندکافت]] با کمک زنجیره ای از فعالیت‌های آنزیمی متوسط باعث دگرگونی گلوکز به [[پیروویک اسید]] می‌شود و انرژی آزاد می‌کند. هر یک از اصلاحات شیمیایی که صورت می‌گیرد (مربع‌های قرمز) توسط آنزیمی متفاوت انجام می‌شود]]
چندین آنزیم می‌توانند با ترتیب خاصی با هم کار کنند و [[مسیر سوخت‌وساز|مسیرهای سوخت‌وساز]] را بسازند.<ref name = "Stryer_2002"/>{{rp|30.1}} در یک مسیر سوخت‌وساز، یک آنزیم، محصول آنزیمی دیگر را می‌گیرد و از آن به عنوان [[بستر (شیمی)|بستر]] استفاده می‌کند؛ پس از واکنش فروکافتی، محصول به دست آمده به آنزیمی دیگر سپرده می‌شود. گاهی بیش از یک آنزیم در [[فروکافت]] یک واکنش نقش دارند و با هم به صورت موازی اثر می‌گذارند؛ البته در این حالت تنظیمات پیچیده تری در واکنش وارد می‌شود.<ref name="Rouzer_2009">{{cite journal | vauthors = Rouzer CA, Marnett LJ | title = Cyclooxygenases: structural and functional insights | journal = J. Lipid Res. | volume = 50 Suppl | pages = S29–34 | year = 2009 | pmid = 18952571 | pmc = 2674713 | doi = 10.1194/jlr.R800042-JLR200}}</ref>

آنزیم‌ها تصمیم می‌گیرند در جریان مسیرهای سوخت‌وساز هر بار چه گامی باید برداشته شود بدون آنزیم‌ها سوخت‌وساز با همین ترتیبی که صورت می‌گیرد هرگز پیش نخواهد رفت و نمی‌تواند نیازهای سلول را برطرف کند. بیشتر مسیرهای سوخت‌وساز مرکزی، چند گام کلیدی دارند که معمولاً توسط آنزیم‌هایی انجام می‌شود که فعالیت شان، هیدرولیزِ [[آدنوزین تری‌فسفات]] را دربر می‌گیرد. چون این واکنش انرژی بسیار زیادی ایجاد می‌کند و واکنش‌های دیگری که برای انجام به انرژی نیاز دارند با این انرژی به دست آمده از هیدرولیز، جفت می‌شوند به این ترتیب زنجیره ای از واکنش‌های سوخت و سازی مرتبط با هم، در بدن صورت می‌گیرد.<ref name = "Stryer_2002"/>{{rp|30.1}}

=== کنترل فعالیت ===
پنج روش اصلی وجود دارد که فعالیت آنزیم در سلول کنترل می‌شود.<ref name = "Stryer_2002"/>{{rp|30.1.1}}

==== تنظیم ====
آنزیم‌ها می‌توانند توسط مولکول‌های دیگر [[فعال‌کننده آنزیم|فعال]] یا [[بازدارنده آنزیم|مهار]] شوند. به عنوان مثال، محصول (های) نهایی یک مسیر متابولیکی اغلب مهارکننده یکی از اولین آنزیم‌های مسیر (معمولاً اولین مرحله برگشت‌ناپذیر به نام مرحله متعهد) است، بنابراین مقدار محصول نهایی ساخته شده توسط مسیرها را تنظیم می‌کند. چنین مکانیزم نظارتی مکانیزم [[بازخورد منفی]] نامیده می‌شود، زیرا مقدار محصول نهایی تولید شده توسط غلظت خود تنظیم می‌شود.<ref name = "Suzuki_2015_8"/>{{rp|141–48}} مکانیسم بازخورد منفی می‌تواند به‌طور مؤثری میزان سنتز متابولیت‌های میانی را با توجه به نیاز سلول‌ها تنظیم کند. این امر به تخصیص مؤثر مواد و صرفه جویی در انرژی کمک می‌کند و از تولید بیش از حد محصولات نهایی جلوگیری می‌کند. مانند سایر [[هم‌ایستایی|دستگاه‌های هموستاتیک]] ، کنترل عملکرد آنزیمی به حفظ یک محیط داخلی پایدار در موجودات زنده کمک می‌کند.<ref name = "Suzuki_2015_8"/>{{rp|141}}

==== پیرایش پساترجمه ====
{{اصلی|پیرایش پساترجمه‌ای}}
نمونه‌هایی از [[پیرایش پساترجمه‌ای]] شامل [[فسفرگیری|فسفوریلاسیون]]، [[میریستویلاسیون]] (Myristoylation) و [[گلیکوزیلاسیون]] است.<ref name = "Suzuki_2015_8">{{cite book | author = Suzuki H | title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL | year = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8 | chapter = Chapter 8: Control of Enzyme Activity | pages = 141–69}}</ref>{{rp|149–69}} به عنوان مثال، در پاسخ به [[انسولین]]، [[فسفرگیری|فسفوریلاسیون]] آنزیم‌های متعدد، از جمله [[گلیکوژن سنتاز]] (Glycogen synthase)، به کنترل سنتز یا تخریب [[گلیکوژن]] کمک می‌کند و به سلول اجازه می‌دهد تا به تغییرات [[قند خون]] پاسخ دهد.<ref name="Doble_2003">{{Cite journal|vauthors=Doble BW, Woodgett JR|date=April 2003|title=GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase|journal=Journal of Cell Science|volume=116|issue=Pt 7|pages=1175–86|doi=10.1242/jcs.00384|pmc=3006448|pmid=12615961}}</ref> نمونه دیگری ازپیرایش پساترجمه‌ای، تجزیه زنجیره پلی پپتیدی است. [[کیموتریپسین]]، یک [[پروتئاز]] گوارشی، به صورت غیرفعال به عنوان [[کیموتریپسینوژن]] (Chymotrypsinogen) در [[پانکراس]] تولید می‌شود و به این شکل به [[معده]]، جایی که فعال می‌شود ، منتقل می‌شود که باعث می‌شود آنزیم قبل از ورود به روده لوزالمعده یا سایر بافت‌ها را هضم کند. این نوع پیش ساز غیرفعال یک آنزیم به عنوان [[زیموژن]]<ref name = "Suzuki_2015_8"/>{{rp|149–53}} یا پروآنزیم شناخته می‌شود.

==== تعداد ====
تولید آنزیم ([[رونویسی (ژنتیک)|رونویسی]] و [[ترجمه (زیست‌شناسی)|ترجمه]] ژن‌های آنزیم) می‌تواند توسط یک سلول در پاسخ به تغییرات محیط سلول افزایش یا کاهش یابد. به این شکل از [[ساماندهی بیان ژن|تنظیم ژن]]، [[القاکننده آنزیم]] گفته می‌شود. به عنوان مثال، ممکن است باکتری‌ها در برابر آنتی‌بیوتیک‌هایی مانند [[پنی‌سیلین|پنی سیلین]] [[مقاومت آنتی‌بیوتیکی|مقاوم]] شوند زیرا آنزیم‌هایی به نام [[بتالاکتاماز|بتا لاکتامازها]] القا می‌شوند که حلقه مهم [[بتا-لاکتام]] را در مولکول پنی سیلین هیدرولیز می‌کنند.<ref name="pmid 8452343">{{Cite journal|vauthors=Bennett PM, Chopra I|year=1993|title=Molecular basis of beta-lactamase induction in bacteria|journal=Antimicrob. Agents Chemother.|volume=37|issue=2|pages=153–8|doi=10.1128/aac.37.2.153|pmc=187630|pmid=8452343}}</ref> مثال دیگر از آنزیم‌های موجود در [[کبد]] به نام [[سیتوکروم پی ۴۵۰]] اکسیداز است که در [[متابولیسم دارو]] (en:Drug metabolism) مهم هستند. القا یا مهار این آنزیم‌ها می‌تواند باعث [[تداخل دارویی]] شود. سطح آنزیم همچنین می‌تواند با تغییر در میزان [[کاتابولیسم|تخریب]] آنزیم تنظیم شود.<ref name="Stryer_2002"/>{{rp|30.1.1}} نقطه مقابل القای آنزیم، [[سرکوب آنزیم]] (Enzyme repressor) است.

==== توزیع زیر سلول ====
آنزیم‌ها را می‌توان به صورت مسیرهای متابولیکی مختلف در محفظه‌های مختلف سلولی (en:Cellular compartment) وجود دارد تقسیم‌بندی کرد. به عنوان مثال، [[اسید چرب|اسیدهای چرب]] توسط یک مجموعه آنزیم در [[سیتوزول]]، [[شبکه آندوپلاسمی]] و [[دستگاه گلژی|گلژی]] سنتز می‌شوند و توسط مجموعه دیگری از آنزیم‌ها به عنوان منبع انرژی در [[میتوکندری]]، از طریق [[بتا اکسیداسیون|اکسیداسیون β]] استفاده می‌شوند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Faergeman NJ, Knudsen J|date=April 1997|title=Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling|journal=The Biochemical Journal|volume=323|issue=Pt 1|pages=1–12|doi=10.1042/bj3230001|pmc=1218279|pmid=9173866}}</ref> علاوه بر این ، انتقال (en:Protein targeting) آنزیم به بخشهای مختلف ممکن است درجه [[پروتون‌دهی]] (به عنوان مثال، [[سیتوپلاسم]] خنثی و [[لیزوزوم]] اسیدی) یا حالت اکسیداتیو (به عنوان مثال، اکسید کننده [[پریپلاسم]] یا کاهش [[سیتوپلاسم]]) را تغییر دهد که به نوبه خود بر فعالیت آنزیم تأثیر می‌گذارد. در مقابل تقسیم به اندامک‌های متصل به غشا، محلی سازی آنزیم درون سلولی نیز ممکن است از طریق [[پلیمریزاسیون]] آنزیم‌ها در رشته‌های سیتوپلاسمی ماکرومولکولی تغییر کند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Noree C, Sato BK, Broyer RM, Wilhelm JE|date=August 2010|title=Identification of novel filament-forming proteins in Saccharomyces cerevisiae and Drosophila melanogaster|journal=The Journal of Cell Biology|volume=190|issue=4|pages=541–51|doi=10.1083/jcb.201003001|pmc=2928026|pmid=20713603}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Aughey GN, Liu JL|date=2015|title=Metabolic regulation via enzyme filamentation|journal=Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology|volume=51|issue=4|pages=282–93|doi=10.3109/10409238.2016.1172555|pmc=4915340|pmid=27098510}}</ref>

==== عضو ویژه ====
در [[یوکاریوت]]‌های [[جانداران چندسلولی|چند سلولی]]، سلول‌ها در [[عضو (کالبدشناسی)|اندام‌ها]] و [[بافت (زیست‌شناسی)|بافت]]‌های مختلف الگوهای مختلف [[بیان ژن]] را دارند و بنابراین مجموعه‌های مختلفی از آنزیم‌ها (معروف به [[ایزوزیم]]‌ها) را برای واکنش‌های متابولیکی در دسترس دارند که مکانیزمی را برای تنظیم متابولیسم کلی ارگانیسم فراهم می‌کند. به عنوان مثال، [[هگزوکیناز]]، اولین آنزیم در مسیر [[قندکافت|گلیکولیز]]، دارای فرم خاصی به نام [[گلوکوکیناز]] است که در [[کبد]] و [[لوزالمعده|پانکراس]] بیان می‌شود و میل کمتری به گلوکز دارد اما نسبت به غلظت گلوکز حساسیت بیشتری دارد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Kamata K, Mitsuya M, Nishimura T, Eiki J, Nagata Y|date=March 2004|title=Structural basis for allosteric regulation of the monomeric allosteric enzyme human glucokinase|journal=Structure|volume=12|issue=3|pages=429–38|doi=10.1016/j.str.2004.02.005|pmid=15016359}}</ref> این آنزیم در حس کردن [[قند خون]] و تنظیم تولید [[انسولین]] نقش دارد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Froguel P, Zouali H, Vionnet N, Velho G, Vaxillaire M, Sun F, Lesage S, Stoffel M, Takeda J, Passa P|date=March 1993|title=Familial hyperglycemia due to mutations in glucokinase. Definition of a subtype of diabetes mellitus|journal=The New England Journal of Medicine|volume=328|issue=10|pages=697–702|doi=10.1056/NEJM199303113281005|pmid=8433729}}</ref>

=== دخالت در بیماری ===
{{همچنین ببینید|اختلال ژنتیکی|رده:نقایص آنزیم}}
[[پرونده:Phenylalanine_hydroxylase_mutations.svg|جایگزین=Ribbon diagram of phenylalanine hydroxylase with bound cofactor, coenzyme and substrate|بندانگشتی|400x400پیکسل| در [[فنیل آلانین هیدروکسیلاز]] بیش از ۳۰۰ جهش مختلف در سراسر ساختار باعث [[فنیل کتونوری|فنیل کتونوریا می]] شود. سوبسترا [[فنیل‌آلانین|فنیل آلانین]] و کوآنزیم تتراهیدروبیوپترین به رنگ سیاه و کوفاکتور [[آهن|Fe <sup>2+</sup>]] به رنگ زرد. ({{PDB|1KW0}})]]

از آنجا که کنترل دقیق فعالیت آنزیم برای [[هم‌ایستایی]] ضروری است، هرگونه سو عملکرد (جهش، تولید بیش از حد، تولید کم یا حذف) آنزیم حیاتی منفرد می‌تواند منجر به یک [[اختلال ژنتیکی]] شود. بدعمل کردن فقط یک نوع آنزیم از هزاران نوع موجود در بدن انسان می‌تواند کشنده باشد. مثالی از یک [[اختلال ژنتیکی|بیماری ژنتیکی]] کشنده به دلیل کمبود آنزیم، [[بیماری تی-سکس]] است که در آن بیماران فاقد آنزیم [[هگزوزامینیداز]] (Hexosaminidase) هستند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Okada S, O'Brien JS|date=August 1969|title=Tay–Sachs disease: generalized absence of a beta-D-N-acetylhexosaminidase component|journal=Science|volume=165|issue=3894|pages=698–700|bibcode=1969Sci...165..698O|doi=10.1126/science.165.3894.698|pmid=5793973}}</ref><ref>{{Cite web|title=Learning About Tay–Sachs Disease|url=http://www.genome.gov/10001220|publisher=U.S. National Human Genome Research Institute|accessdate=1 March 2015}}</ref>

یکی از نمونه‌های کمبود آنزیم رایج‌ترین نوع [[فنیل کتونوری]] است. بسیاری از جهش‌های مختلف اسید آمینه در آنزیم [[فنیل آلانین هیدروکسیلاز]]، که در اولین مرحله تخریب [[فنیل‌آلانین]] را کاتالیز می‌کند، منجر به تجمع فنیل آلانین و محصولات مرتبط می‌شود. برخی از جهش‌ها در محل فعال قرار دارند و به‌طور مستقیم اتصال و کاتالیز را مختل می‌کنند، اما بسیاری از آنها از محل فعال دور هستند و با بی‌ثبات سازی ساختار پروتئین یا تأثیر بر اولیومریاسیون صحیح، فعالیت را کاهش می‌دهند.<ref name="pmid 10527663">{{Cite journal|vauthors=Erlandsen H, Stevens RC|date=October 1999|title=The structural basis of phenylketonuria|journal=Molecular Genetics and Metabolism|volume=68|issue=2|pages=103–25|doi=10.1006/mgme.1999.2922|pmid=10527663}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Flatmark T, Stevens RC|date=August 1999|title=Structural Insight into the Aromatic Amino Acid Hydroxylases and Their Disease-Related Mutant Forms|journal=Chemical Reviews|volume=99|issue=8|pages=2137–2160|doi=10.1021/cr980450y|pmid=11849022}}</ref> در صورت عدم درمان این بیماری، می‌تواند منجر به[[کم‌توانی ذهنی]] شود. مثال دیگر [[کمبود سودوکولین استراز]] (Pseudocholinesterase deficiency) است که در آن توانایی بدن در تجزیه داروهای کولین استر مختل می‌شود.<ref>{{Cite web|title=Pseudocholinesterase deficiency|url=http://ghr.nlm.nih.gov/condition/pseudocholinesterase-deficiency|publisher=U.S. National Library of Medicine|accessdate=5 September 2013}}</ref> از تجویز خوراکی آنزیم‌ها می‌توان برای درمان برخی از کمبودهای آنزیم عملکردی مانند [[نارسایی لوزالمعده]] (Pancreatic insufficiency)<ref>{{Cite journal|vauthors=Fieker A, Philpott J, Armand M|date=2011|title=Enzyme replacement therapy for pancreatic insufficiency: present and future|journal=Clinical and Experimental Gastroenterology|volume=4|pages=55–73|doi=10.2147/CEG.S17634|pmc=3132852|pmid=21753892}}</ref> و [[عدم تحمل لاکتوز]] استفاده کرد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Misselwitz B, Pohl D, Frühauf H, Fried M, Vavricka SR, Fox M|date=June 2013|title=Lactose malabsorption and intolerance: pathogenesis, diagnosis and treatment|journal=United European Gastroenterology Journal|volume=1|issue=3|pages=151–9|doi=10.1177/2050640613484463|pmc=4040760|pmid=24917953}}</ref>

همچنین کارکرد نادرست آنزیم می‌تواند باعث بیماری، ناشی از جهش‌های ژرمینال (Germline mutation) در ژن‌های کد کننده آنزیم‌های [[بازسازی دی‌ان‌ای|ترمیم]] کننده [[بازسازی دی‌ان‌ای|DNA]] است شوند. نقص در این آنزیم‌ها باعث سرطان می‌شود زیرا سلول‌ها کمتر قادر به اصلاح جهش در [[ژنوم]] خود هستند. این امر باعث تجمع آهسته جهش‌ها و در نتیجه ایجاد سرطان می‌شود. نمونه ای از این [[نشانگان سرطان|سندرم سرطان]] ارثی [[گزرودرما پیگمنتوزوم]] است که باعث ایجاد [[سرطان پوست]] در پاسخ به حداقل قرار گرفتن در معرض نور [[فرابنفش]] می‌شود.<ref>{{Cite journal|vauthors=Cleaver JE|date=May 1968|title=Defective repair replication of DNA in xeroderma pigmentosum|journal=Nature|volume=218|issue=5142|pages=652–6|bibcode=1968Natur.218..652C|doi=10.1038/218652a0|pmid=5655953}}</ref>

== فرگشت ==
مشابه پروتئین‌های دیگر، آنزیم‌ها با گذشت زمان از طریق [[جهش]]‌ها و واگرایی توالی تغییر می‌کنند. با توجه به نقش اصلی آنها در [[سوخت‌وساز|متابولیسم]] ، تکامل آنزیم نقش اساسی در [[سازگاری (زیست‌شناسی)|سازگاری]] دارد؛ بنابراین پرسشی اساسی مطرح است که چگونه آنزیم‌ها می‌توانند فعالیت آنزیمی خود را در کنار هم تغییر دهند. به‌طور کلی پذیرفته شده‌است که بسیاری از فعالیت‌های جدید آنزیم از طریق [[مضاعف شدن ژن|تکثیر ژن]] و جهش نسخه‌های تکراری تکامل یافته‌اند اگرچه تکامل نیز می‌تواند بدون تکثیر انجام شود. یک نمونه از آنزیمی که فعالیت خود را تغییر داده‌است اجداد [[متیونیل آمینوپپتیداز]] (MAP) و [[کراتینیناز|کراتین آمیدوهیدرولاز (کراتینیناز)]] است که به وضوح همولوگ هستند اما واکنش‌های بسیار متفاوت را کاتالیز می‌کنند (MAP موجب حذف [[متیونین]] آمینو ترمینال در پروتئین‌های جدید می‌شود، در حالی که [[کراتین فسفات|کراتین]] را به سمت [[سارکوزین]] و [[اوره]] هیدرولیز می‌کند). افزون بر این، MAP وابسته به یون فلزی است در حالی که کراتیناز نیست، از این رو این ویژگی نیز با گذشت زمان از بین رفته‌است.<ref>{{Cite journal|last=Murzin|first=A. G.|title=Can homologous proteins evolve different enzymatic activities?|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8291080|journal=Trends in Biochemical Sciences|volume=18|issue=11|pages=403–405|doi=10.1016/0968-0004(93)90132-7|issn=0968-0004|pmid=8291080}}</ref> تغییرات کوچک فعالیت آنزیمی در بین آنزیم‌ها بسیار متداول است. به‌طور خاص، ویژگی اتصال سوبسترا به راحتی و به سرعت با تغییر اسیدهای آمینه تک در پاکت‌های اتصال دهنده سوبسترا خود تغییر می‌کند که اغلب در کلاس‌های اصلی آنزیم مانند [[کیناز]]ها مشاهده می‌شود.<ref>{{Cite journal|last=Ochoa|first=David|last2=Bradley|first2=David|last3=Beltrao|first3=Pedro|title=Evolution, dynamics and dysregulation of kinase signalling|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29316484|journal=Current Opinion in Structural Biology|volume=48|pages=133–140|doi=10.1016/j.sbi.2017.12.008|issn=1879-033X|pmid=29316484}}</ref>

امروزه تکامل مصنوعی (in vitro) برای اصلاح فعالیت آنزیم یا ویژگی کاربردهای صنعتی مورد استفاده قرار می‌گیرد.

== کاربردهای صنعتی ==
{{اصلی|آنزیم‌های صنعتی}}
در صورت نیاز به کاتالیزورهای بسیار خاص، آنزیم‌ها در [[صنایع شیمیایی]] و سایر کاربردهای صنعتی مورد استفاده قرار می‌گیرند. به‌طور کلی آنزیم‌ها در تعداد واکنشی که برای کاتالیز کردن و همچنین عدم ثبات آنها در [[حلال (شیمی)|حلال‌های آلی]] و در دماهای بالا وجود دارد، محدود هستند. به عنوان یک نتیجه، [[مهندسی پروتئین]] یک زمینه فعال از تحقیقات است و شامل تلاش برای ایجاد آنزیم‌های جدید با خواص جدید، چه از طریق طراحی منطقی و چه از طریق تکامل هدایت شده یا آزمایشگاهی است.<ref>{{Cite journal|vauthors=Renugopalakrishnan V, Garduño-Juárez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P|date=November 2005|title=Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology|journal=Journal of Nanoscience and Nanotechnology|volume=5|issue=11|pages=1759–1767|doi=10.1166/jnn.2005.441|pmid=16433409}}</ref> این تلاش‌ها با موفقیت شروع شده‌است و اکنون چند آنزیم برای کاتالیز واکنش‌هایی که در طبیعت وجود ندارد، طراحی شده‌است.<ref>{{Cite journal|vauthors=Jiang L, Althoff EA, Clemente FR, Doyle L, Röthlisberger D, Zanghellini A, Gallaher JL, Betker JL, Tanaka F, Barbas CF, Hilvert D, Houk KN, Stoddard BL, Baker D|date=March 2008|title=De novo computational design of retro-aldol enzymes|journal=Science|volume=319|issue=5868|pages=1387–91|bibcode=2008Sci...319.1387J|doi=10.1126/science.1152692|pmc=3431203|pmid=18323453}}</ref>

آنزیمهای بی حرکت در تولید [[مواد غذایی]] و کالاهای مختلف از جمله تولید طعم دهنده‌ها، شربت‌ها، قنادی‌ها، صنایع لبنی، [[نوشیدنی‌های الکلی]] و میوه ای، مخمرهای آشپزی و هیدرولیزهای لاکتوز [[آب پنیر]] نقش سودمندی و گسترده‌ای در [[صنایع غذایی]] دارند. کاربرد آنزیم‌های بی حرکت در صنایع لبنی بسیار مهم است.<ref name="tbvp6">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Datta | نام=Sumitra | نام خانوادگی۲=Christena | نام۲=L. Rene | نام خانوادگی۳=Rajaram | نام۳=Yamuna Rani Sriramulu | عنوان=Enzyme immobilization: an overview on techniques and support materials | ژورنال=3 Biotech | ناشر=Springer Science and Business Media LLC | جلد=3 | شماره=1 | تاریخ=2012-06-06 | issn=2190-572X | doi=10.1007/s13205-012-0071-7 | صفحه=1–9 | زبان=en}}</ref> بسیاری برخی افراد از عدم تحمل لاکتوز رنج می‌برند و نمی‌توانند شیر را مصرف کنند. این مشکل را می‌توان با استفاده از لاکتاز بی حرکت، که هیدرولیز لاکتوز را کاتالیز می‌کند، برای تولید شیر بدون لاکتوز حل کرد. آنزیم‌های بی حرکت نیز برای شفاف سازی [[آب میوه]] و رفع تلخی از آب مرکبات استفاده می‌شود.<ref name="tbvp6"/><ref name="in7cf">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Kumakura | نام=Minoru | نام خانوادگی۲=Kaetsu | نام۲=Isao | عنوان=Immobilization of cellulase using porous polymer matrix | ژورنال=Journal of Applied Polymer Science | ناشر=Wiley | جلد=29 | شماره=9 | سال=1984 | ماه=9 | issn=0021-8995 | doi=10.1002/app.1984.070290903 | صفحه=2713–2718 | زبان=en}}</ref>
یکی دیگر از کاربردهای اصلی آنزیم‌های بی حرکت، استفاده از آنها به عنوان حسگرهای زیستی برای تعیین محتوای اجزای مختلف و [[کنترل کیفیت]] محصولات است.<ref name="o3cv2">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Spahn | نام=Cynthia | نام خانوادگی۲=Minteer | نام۲=Shelley | عنوان=Enzyme Immobilization in Biotechnology | ژورنال=Recent Patents on Engineering | ناشر=Bentham Science Publishers Ltd. | جلد=2 | شماره=3 | تاریخ=2008-11-01 | issn=1872-2121 | doi=10.2174/187221208786306333 | صفحه=195–200 | زبان=en}}</ref>
از آنزیم‌های بی حرکت در بسته‌بندی مواد غذایی نیز استفاده می‌شود، که کاربردی چشمگیر برای افزایش ماندگاری و بهبود کیفیت غذای بسته‌بندی شده‌است.<ref name="se86s">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Rhim | نام=Jong-Whan | نام خانوادگی۲=Park | نام۲=Hwan-Man | نام خانوادگی۳=Ha | نام۳=Chang-Sik | عنوان=Bio-nanocomposites for food packaging applications | ژورنال=Progress in Polymer Science | ناشر=Elsevier BV | جلد=38 | شماره=10-11 | سال=2013 | ماه=10 | issn=0079-6700 | doi=10.1016/j.progpolymsci.2013.05.008 | صفحه=1629–1652 | زبان=en}}</ref>

کاربرد آنها همچنین شامل تولید بیودیزل، سلول‌های سوخت زیستی، [[پلی استر]]، مواد کاهش دهنده ریز آلاینده‌ها و اسیدهای آمینه است.<ref name="anzif">{{یادکرد کتاب | نام خانوادگی=Adhikari (Nee Pramanik) | نام=Sunita | عنوان=Application of Immobilized Enzymes in the Food Industry | ناشر=Elsevier | سال=2019 | شابک=978-0-12-813280-7 | doi=10.1016/b978-0-12-813280-7.00041-4 | زبان=en | صفحه=711–721}}</ref><ref name="j6sau">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Rodrigues | نام=Rafael C. | نام خانوادگی۲=Fernandez-Lafuente | نام۲=Roberto | عنوان=Lipase from Rhizomucor miehei as an industrial biocatalyst in chemical process | ژورنال=Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic | ناشر=Elsevier BV | جلد=64 | شماره=1-2 | سال=2010 | ماه=6 | issn=1381-1177 | doi=10.1016/j.molcatb.2010.02.003 | صفحه=1–22 | زبان=en}}</ref>
چند نمونه از آنزیمهای بی حرکت در این بررسی گزارش شده‌است.

{| class="wikitable sortable" style="font-size:90%; width:100%; border:0; text-align:center; line-height:150%;"
! style="width:20%;" | کاربرد
! style="width:40%;" | آنزیم‌های مورد استفاده
! style="width:40%;" | استفاده می‌کند
|- valign="top"
| rowspan="2" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[زیست‌سوخت|صنعت سوخت‌های زیستی]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | سلولز
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | سلولز را درون قندهایی که تخمیر می‌شوند برای تولید [[اتانول سلولزی]] تخمیر کنید.<ref name="cheng">{{Cite journal|vauthors=Sun Y, Cheng J|date=May 2002|title=Hydrolysis of lignocellulosic materials for ethanol production: a review|journal=Bioresource Technology|volume=83|issue=1|pages=1–11|doi=10.1016/S0960-8524(01)00212-7|pmid=12058826}}</ref>
|- valign="top"
| [[آنزیم تتظیم‌کننده لیگنین|لیگنینازها]]
| پیش درمانی [[زیست‌توده|زیست توده]] برای تولید سوخت‌های زیستی.
|- valign="top"
| rowspan="2" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''مواد شوینده بیولوژیکی'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[پروتئاز|پروتئینها]]، [[آمیلاز]]ها، [[لیپاز]]ها
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | لکه‌های پروتئین، نشاسته و چربی یا روغن را از لباس‌های شسته شده و ظرف‌ها جدا کنید.<ref name="Kirk">{{Cite journal|vauthors=Kirk O, Borchert TV, Fuglsang CC|date=August 2002|title=Industrial enzyme applications|journal=Current Opinion in Biotechnology|volume=13|issue=4|pages=345–351|doi=10.1016/S0958-1669(02)00328-2|pmid=12323357}}</ref>
|- valign="top"
| [[بتا-مانوزیداز]]
| لکه‌های مواد غذایی را از [[گوارگام|صمغ گوار]] افزودنی مواد غذایی حذف کنید.
|- valign="top"
| rowspan="4" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[آبجوسازی|صنعت آبجو]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[آمیلاز]]، [[گلوکاناز]]، [[پروتئاز]]ها
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | پلی ساکاریدها و پروتئین‌ها را در [[مالت (خوراکی)|مالت تقسیم کنید]].<ref name="briggs">{{Cite book|last=Briggs|first=Dennis E.|title=Malts and Malting|url=https://archive.org/details/maltsmalting0000brig|date=1998|publisher=Blackie Academic|location=London|isbn=978-0-412-29800-4|edition=1st}}</ref> {{Rp|150–9}}
|- valign="top"
| [[گلوکاناز|بتاگلوکاناز]]
| ویژگی‌های تصفیه [[مخمر آبجو]] (Wort) و آبجو را بهبود بخشید. {{Rp|545}}
|- valign="top"
| [[آمیلاز]] و [[پولولاناز]]
| [[آبجو]] کم کالری تهیه کرده و تخمیر را تنظیم کنید. {{Rp|575}}
|- valign="top"
| [[استولاکتات دکربوکسیلاز]] (ALDC)
| با کاهش تشکیل [[دی‌استیل|دیاستیل]] راندمان تخمیر را افزایش دهید.<ref>{{Cite journal|vauthors=Dulieu C, Moll M, Boudrant J, Poncelet D|year=2000|title=Improved performances and control of beer fermentation using encapsulated alpha-acetolactate decarboxylase and modeling|journal=Biotechnology Progress|volume=16|issue=6|pages=958–65|doi=10.1021/bp000128k|pmid=11101321}}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[آشپزی|کاربردهای آشپزی]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[پاپئین|پاپائین]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[گوشت‌کوب|ترد]] گوشت برای پخت‌وپز.<ref>{{Cite book|first=Rodrigo|last=Tarté|title=Ingredients in Meat Products Properties, Functionality and Applications|url=https://archive.org/details/ingredientsmeatp00tart|date=2008|publisher=Springer|location=New York|isbn=978-0-387-71327-4|pages=[https://archive.org/details/ingredientsmeatp00tart/page/n181 177]}}</ref>
|- valign="top"
| rowspan="2" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[لبنیاتی|صنایع لبنی]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[کیموزین| کیموزین (رنین)]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | پروتئین [[آبکافت|هیدرولیز]] در ساخت [[پنیر]].<ref>{{Cite web|url=http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/83.chymosin.html|accessdate=1 March 2015|date=10 July 2010|title=Chymosin – GMO Database|website=GMO Compass|publisher=European Union|archiveurl=https://web.archive.org/web/20150326181805/http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/83.chymosin.html|archivedate=26 March 2015}}</ref>
|- valign="top"
| [[لیپاز]]ها
| [[کامامبر|پنیر کاممبرت]] و [[پنیر رگه‌آبی|پنیرهای آبی]] مانند [[روکفور]]را تولید کنید.<ref>{{Cite journal|vauthors=Molimard P, Spinnler HE|date=February 1996|title=Review: Compounds Involved in the Flavor of Surface Mold-Ripened Cheeses: Origins and Properties|journal=Journal of Dairy Science|volume=79|issue=2|pages=169–184|doi=10.3168/jds.S0022-0302(96)76348-8|doi-access=free}}</ref> شفاف سازی آب و شراب، بهبود طعم و مزه آنها، تبدیل روغنهای گیاهی به مارگارین، در تولید پنیرها و محصولات شبیه پنیر و همچنین در نان سازی برای کند کردن روند سخت شدن نان<ref name="yppvp">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Won | نام=Keehoon | نام خانوادگی۲=Kim | نام۲=Sangbum | نام خانوادگی۳=Kim | نام۳=Kwang-Je | نام خانوادگی۴=Park | نام۴=Hong Woo | نام خانوادگی۵=Moon | نام۵=Sang-Jin | عنوان=Optimization of lipase entrapment in Ca-alginate gel beads | ژورنال=Process Biochemistry | ناشر=Elsevier BV | جلد=40 | شماره=6 | سال=2005 | ماه=5 | issn=1359-5113 | doi=10.1016/j.procbio.2004.08.014 | صفحه=2149–2154 | زبان=nl}}</ref>
|- valign="top"
| rowspan="7" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[فرآوری غذایی|فرآوری مواد غذایی]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[آمیلاز]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | از [[نشاسته]]، قندهایی مانند تهیه شربت ذرت با فروکتوز بالا تولید کنید.<ref>{{Cite journal|vauthors=Guzmán-Maldonado H, Paredes-López O|date=September 1995|title=Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review|journal=Critical Reviews in Food Science and Nutrition|volume=35|issue=5|pages=373–403|doi=10.1080/10408399509527706|pmid=8573280}}</ref>
|- valign="top"
| [[پروتئاز|پروتئین‌ها]]
| سطح پروتئین [[آرد|آرد را]] مانند ساخت [[بیسکویت]] پایین بیاورید.
|- valign="top"
| [[تریپسین]]
| غذاهای کودک [[هایپوآلرژنیک|هیپوآلرژیک]] تولید کنید.<ref name="GMOdatabase">{{Cite web|url=http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/94.protease.html|title=Protease – GMO Database|date=10 July 2010|website=GMO Compass|publisher=European Union|accessdate=28 February 2015|archiveurl=https://web.archive.org/web/20150224164346/http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/94.protease.html|archivedate=24 February 2015}}</ref>
|- valign="top"
| [[سلولاز]]، [[پکتیناز]]
| [[آب‌میوه|آب میوه‌ها]] را روشن کنید.<ref>{{Cite journal|vauthors=Alkorta I, Garbisu C, Llama MJ, Serra JL|date=January 1998|title=Industrial applications of pectic enzymes: a review|url=https://archive.org/details/sim_process-biochemistry_1998-01_33_1/page/21|journal=Process Biochemistry|volume=33|issue=1|pages=21–28|doi=10.1016/S0032-9592(97)00046-0}}</ref>
|- valign="top"
|[[اینولیناز]]
|تولید شربت فروکتوز، اتانول، استون و بوتانول باعث کاهش خطر دیابت، پوسیدگی وچاقی<ref name="srfcj">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Catana | نام=R. | نام خانوادگی۲=Ferreira | نام۲=B.S. | نام خانوادگی۳=Cabral | نام۳=J.M.S. | نام خانوادگی۴=Fernandes | نام۴=P. | عنوان=Immobilization of inulinase for sucrose hydrolysis | ژورنال=Food Chemistry | ناشر=Elsevier BV | جلد=91 | شماره=3 | سال=2005 | ماه=7 | issn=0308-8146 | doi=10.1016/j.foodchem.2004.04.041 | صفحه=517–520 | زبان=en}}</ref>
|- valign="top"
|[[بتا-گالاکتوزیداز]]
|تولید محصولات کم لاکتوز و بدون لاکتوز<ref name="he7sh">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Saqib | نام=Shaima | نام خانوادگی۲=Akram | نام۲=Attiya | نام خانوادگی۳=Halim | نام۳=Sobia Ahsan | نام خانوادگی۴=Tassaduq | نام۴=Raazia | عنوان=Sources of β-galactosidase and its applications in food industry | ژورنال=3 Biotech | ناشر=Springer Science and Business Media LLC | جلد=7 | شماره=1 | سال=2017 | ماه=5 | issn=2190-572X | doi=10.1007/s13205-017-0645-5 | زبان=en}}</ref>
|- valign="top"
|[[اوره‌آز]]
|در بیوت تست برای کنترل کیفیت شیر<ref name="yb42o">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Sujoy | نام=B. | نام خانوادگی۲=Aparna | نام۲=A. | عنوان=Enzymology, Immobilization and Applications of Urease Enzyme | ژورنال=undefined | تاریخ=2017-08-08 | پیوند=https://www.semanticscholar.org/paper/Enzymology,-Immobilization-and-Applications-of-Sujoy-Aparna/c5f8b048c27dc294ab963345f61b95e4d6162b62 | زبان=en | تاریخ بازبینی=2020-12-27}}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[زیست‌شناسی مولکولی]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[نوکلئاز|هسته‌های هسته ای]]، [[آنزیم دی‌ان‌ای لیگاز|DNA لیگاز]] و [[پلیمراز]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | برای ایجاد [[دی‌ان‌ای نوترکیب|DNA نوترکیب]] از [[اندونوکلئازهای محدودکننده|هضم محدود کننده]] و [[واکنش زنجیره‌ای پلیمراز|واکنش زنجیره ای پلیمراز]] استفاده کنید.<ref name="Stryer_2002"/> {{Rp|6.2}}
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[کاغذ|صنعت کاغذ]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[زایلاناز]]، [[سلولاز|همی‌سلولاز]] و [[لیگنین پراکسیداز]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[لیگنین]]را از [[کاغذ کرافت|خمیر کرافت]] بردارید.<ref>{{Cite journal|vauthors=Bajpai P|date=March 1999|title=Application of enzymes in the pulp and paper industry|journal=Biotechnology Progress|volume=15|issue=2|pages=147–157|doi=10.1021/bp990013k|pmid=10194388}}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[مراقبت‌های شخصی|مراقبت شخصی]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[پروتئاز|پروتئین‌ها]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | پروتئین‌ها را روی [[لنزهای تماسی]] جدا کنید تا از عفونت جلوگیری شود.<ref>{{Cite journal|vauthors=Begley CG, Paragina S, Sporn A|date=March 1990|title=An analysis of contact lens enzyme cleaners|journal=Journal of the American Optometric Association|volume=61|issue=3|pages=190–4|pmid=2186082}}</ref>
|- valign="top"
| rowspan="1" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[نشاسته|صنعت نشاسته]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[آمیلاز]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[نشاسته]] را به [[گلوکز]] و [[شربت اینورت|شربت]]‌های مختلف تبدیل کنید.<ref>{{Cite book|editor-last=BeMiller|editor-first=James N.|editor2-last=Whistler|editor2-first=Roy L.|title=Starch Chemistry and Technology|date=2009|publisher=Academic|location=London|isbn=978-0-08-092655-1|edition=3rd|last=Farris|first=Paul L.|chapter=Economic Growth and Organization of the U.S. Starch Industry}}</ref>
|}

=== مهندسی آنزیم ===
{{همچنین ببینید|مهندسی پروتئین}}
مهندسی آنزیم یا مهندسی پروتئین فرایند [[طراحی پروتئین]]<nowiki/>‌ها یا آنزیم‌ها با تغییر توالی اسیدهای آمینه از طریق جهش DNA نوترکیب است. انقلاب مستقیم و طراحی منطقی دو تکنیک مورد استفاده در مهندسی آنزیم یا طراحی پروتئین در روند کشف دارو هستند.

آنزیم‌ها پروتئین هستند، مهندسی آنزیم بخشی از فعالیت بزرگ مهندسی پروتئین است. مهندسی آنزیم با استفاده از فناوری DNA نوترکیب تغییرات دلخواه را در توالی اسیدهای آمینه آنزیم‌ها معرفی می‌کند.

=== آنزیم مصنوعی ===
{{اصلی|آنزیم مصنوعی}}
آنزیم مصنوعی یک مولکول آلی مصنوعی یا آلی است که برخی از عملکردهای آنزیم را بازآفرینی می‌کند. نانوزیم‌ها نانومواد با ویژگی‌های آنزیمی مانند ذاتی هستند که طی دهه گذشته به دلیل توانایی در رفع محدودیت‌های آنزیم‌های طبیعی از جمله پایداری کم، هزینه زیاد و ذخیره‌سازی دشوار، در حال رشد بوده‌اند.<ref>{{Cite journal|last=Wei|first=Hui|last2=Wang|first2=Erkang|date=2013-06-21|title=Nanomaterials with enzyme-like characteristics (nanozymes): next-generation artificial enzymes|journal=Chemical Society Reviews|volume=42|issue=14|pages=6060–93|doi=10.1039/C3CS35486E|issn=1460-4744|pmid=23740388}}</ref><ref name="auto">{{Cite journal|last=Wei|first=Hui|last2=Qin|first2=Li|last3=Zhu|first3=Yunyao|last4=Li|first4=Sirong|last5=Lou|first5=Zhangping|last6=Wang|first6=Quan|last7=Wang|first7=Xiaoyu|last8=Wu|first8=Jiangjiexing|date=2018-12-11|title=Nanomaterials with enzyme-like characteristics (nanozymes): next-generation artificial enzymes (II)|journal=Chemical Society Reviews|volume=48|issue=4|pages=1004–1076|doi=10.1039/C8CS00457A|issn=1460-4744|pmid=30534770}}</ref> آنها به‌طور گسترده‌ای برای کاربردهای مختلف، از جمله سنجش زیستی، تصویربرداری از بدن، تشخیص تومور و درمان، ضدعفونی کردن مورد کاوش قرار گرفته‌اند.<ref>{{Cite book|url=https://www.amazon.cn/图书/dp/B00OLZ3PBQ|title=纳米材料新特性及生物医学应用|last=阎锡蕴|publisher=科学出版社|isbn=9787030418289|edition=第1版|location=北京|year=2014}}</ref><ref>{{Cite book|title=Encyclopedia of Physical Organic Chemistry, 5 Volume Set|last=Wang|first=Zerong|publisher=John Wiley & Sons Inc|isbn=978-1-118-47045-9|edition=Edición: Volumes 1 - 5.|location=Place of publication not identified|date=2017-04-17}}</ref><ref>{{Cite web|url=http://www.pibb.ac.cn/pibbcn/ch/reader/download_pdf.aspx?file_no=20130409&year_id=2013&quarter_id=10&falg=1|title=Nanozyme brief history|date=|accessdate=|website=|publisher=|last=|first=}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Wang|first=Xiaoyu|last2=Hu|first2=Yihui|last3=Wei|first3=Hui|year=2016|title=Nanozymes in bionanotechnology: from sensing to therapeutics and beyond|journal=Inorg. Chem. Front.|volume=3|issue=1|pages=41–60|doi=10.1039/c5qi00240k}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Duan|first=Demin|last2=Fan|first2=Kelong|last3=Zhang|first3=Dexi|last4=Tan|first4=Shuguang|last5=Liang|first5=Mifang|last6=Liu|first6=Yang|last7=Zhang|first7=Jianlin|last8=Zhang|first8=Panhe|last9=Liu|first9=Wei|year=2015|title=Nanozyme-strip for rapid local diagnosis of Ebola|journal=Biosensors and Bioelectronics|volume=74|pages=134–141|doi=10.1016/j.bios.2015.05.025|pmid=26134291}}</ref>
فعالیت کاتالیستی این نانوآنزیم ۷۰ برابر بیشتر از کاتالیست Pt/C است.<ref>{{یادکرد وب |عنوان=فناوری-آنزیم-مصنوعی، جهشی-در-دنیا |نشانی=https://news.nano.ir/67691/فناوری-آنزیم-مصنوعی،-جهشی-در-دنیای-کات |وبگاه=.nano.ir |تاریخ بازبینی=16 آوریل 2020}}</ref> آنها به‌طور خاص می‌توانند بسترهای آنزیم‌های طبیعی را تحت شرایط فیزیولوژیکی با مکانیسم و سینتیک کاتالیزوری مشابه کاتالیز کنند. در مقایسه با آنزیمهای طبیعی، نانوزیم‌ها مزایای منحصر به فردی از جمله فعالیت کاتالیزوری بالا، هزینه کم، ثبات بالا، تولید آسان انبوه و فعالیت قابل تنظیم را نشان می‌دهند. علاوه بر این، نانوزیم‌ها به عنوان نوع جدیدی از آنزیمهای مصنوعی، نه تنها دارای فعالیت کاتالیزوری شبیه آنزیم هستند، بلکه ویژگیهای فیزیکوشیمیایی منحصر به فرد نانومواد مانند خواص نوری، حرارتی فوق‌العاده و فلورسانس را نیز نشان می‌دهند.<ref name="mxr5z">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Wang | نام=Peixia | نام خانوادگی۲=Wang | نام۲=Tao | نام خانوادگی۳=Hong | نام۳=Juanji | نام خانوادگی۴=Yan | نام۴=Xiyun | نام خانوادگی۵=Liang | نام۵=Minmin | عنوان=Nanozymes: A New Disease Imaging Strategy | ژورنال=Frontiers in Bioengineering and Biotechnology | ناشر=Frontiers Media SA | جلد=8 | تاریخ=2020-02-06 | issn=2296-4185 | doi=10.3389/fbioe.2020.00015 | زبان=en}}‏</ref>

در کنار توسعه سریع و درک روزافزون علم نانو و فناوری نانو، پیش‌بینی می‌شود که آنها جایگزین مستقیم آنزیم‌های سنتی شوند. در سال ۲۰۰۷، اولین شواهد مبنی بر اینکه نانوذرات Fe3O4 (NP) دارای فعالیت ذاتی تقلید کننده پراکسیداز هستند گزارش شد. تاکنون صدها نانومواد که فعالیت کاتالیزوری پراکسیداز، اکسیداز، کاتالاز، هالوپراکسیداز، گلوتاتیون پراکسیداز، اوریکاز را تقلید می‌کنند، پیدا شده‌است. طیف وسیعی از نانومواد که به‌طور همزمان فعالیت شبیه‌سازی دو یا چند آنزیمی را نشان می‌دهند نیز گزارش شده‌است. برای نمونهل، نانوذرات Fe3O4 با توجه به pH مجل واکنش فعالیتهای شبه پراکسیداز و کاتالاز از خود نشان می‌دهند و نانوذرات آبی پروس (Prussian blue NPs) به‌طور همزمان دارای فعالیت شبه پراکسیداز، کاتالاز و سوپراکسید دیسموتاز هستند. با ظهور مفهوم جدید «نانوزیمولوژی» (nanozymology)، نانوزیم‌ها اکنون به یک زمینه جدید در حال ظهور تبدیل شده‌اند که فناوری نانو و زیست‌شناسی را به هم متصل می‌کند.<ref name="imcgc">{{یادکرد ژورنال | نام خانوادگی=Liang | نام=Minmin | نام خانوادگی۲=Yan | نام۲=Xiyun | عنوان=Nanozymes: From New Concepts, Mechanisms, and Standards to Applications | ژورنال=Accounts of Chemical Research | ناشر=American Chemical Society (ACS) | جلد=52 | شماره=8 | تاریخ=2019-07-05 | issn=0001-4842 | doi=10.1021/acs.accounts.9b00140 | صفحه=2190–2200 | زبان=en}}‏</ref>

=== آنزیمولوژی مولکولی و اهداف دارویی ===
== تصاویر ==
<gallery>
Fatmouse.jpg|چاقی می‌تواند ناشی از عملکرد نامناسب آنزیم‌ها باشد
Amylose.svg|زنجیره‌های نشاسته توسط آلفا آمیلاز به قندهای کوتاه تری تجزیه می‌شوند
Sjb whiskey malt.jpg|فرایند مالت‌سازی اغلب برای تولید الکل صورت می‌گیرد و دلیل آن تبدیل کردن نشاسته به قند ساده می‌باشد تا برای مخمر قابل استفاده گردد
Demi Castelviel Gabriel Coulet.jpg|از لیپاز در تولید پنیر [[روکفور]] برای سرعت اماده سازی آنها استفاده می‌شود.
NADH cytochrome B5 reductase 1UMK.png|کوآنزیم NADH متصل به سیتوکروم B5 ردوکتاز
Model Ogstona.svg|ایده مدل «پیوست سه نقطه ای». اتمها یا گروه‌های اتمها در مولکول بستر (S) ، با اتصال به مکانهای مکمل روی مولکول آنزیم (E) (به عنوان مکانهای صفحه نشان داده می‌شوند) ، فقط یک اتصال ممکن دارند. واکنش می‌تواند به اتم‌های متصل در a و b محدود شود ، حتی اگر اتم‌ها (یا گروه‌های اتم‌ها) ۱ و ۴ یکسان باشند.
Carbonic anhydrase 1CA2 active site.png|مدل سایت فعال آنیدراز کربنیک. سه بقایای هیستیدین (آبی) و یک گروه هیدروکسیل هماهنگ کننده یون روی ، که یک عامل مشترک این آنزیم است ، قابل مشاهده است
Metabolism 790px.png|مسیرهای اصلی متابولیک داخل سلولی
1UPM fill.png|[[RuBisCO]] از اکتامرهای هترودیمر زیر سیستم‌های بزرگ و کوچک تشکیل شده‌است (برای هر زیر سیستم کدگذاری رنگی شده‌است
Phosphofructokinase 6PFK wpmp.png|آنزیم ۶-فسفوفروکتوکیناز ، که دارای سایت‌های مدولاسیون آلوستریک است
Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction-es.svg|منحنی اشباع یک واکنش آنزیمی که رابطه بین غلظت بستر و سرعت واکنش را نشان می‌دهد
Michaelis-Menten-bildlich.svg|هذلولی اشباع

</gallery>

== جستارهای وابسته ==
* [[فهرست آنزیم‌ها]]
* آنزیم‌های صنعتی
* بانکهای اطلاعاتی آنزیم
** BRENDA
** EXPASy
** IntEnz
** [[دانش نامه ژن و ژنوم کیوتو]]
** MetaCyc

== واژه‌نامه ==
{{پانویس|20em|group=lower-alpha|چپ‌چین=بله|۲}}

== منابع ==
{{پانویس| 30em|چپ‌چین=بله}}

== خواندن بیشتر ==
{{چپ‌چین}}
{{Col-begin}}
{{Col-1-of-2}}
'''عمومی'''
* {{cite book | first1 = Jeremy M | last1 = Berg | first2 = John L | last2 = Tymoczko | first3 = Lubert | last3 = Stryer | title = Biochemistry | date = 2002 | publisher = W. H. Freeman | location = New York, NY | isbn = 0-7167-3051-0 | edition = 5th | url = https://archive.org/details/biochemistrychap00jere | name-list-format = vanc | url-access = registration}}, A biochemistry textbook available free online through NCBI Bookshelf.{{Open access}}

'''تاریخچه و نامگذاری'''
* {{cite book | title = New Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge | url = http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm | editor-first = Athel | editor-last = Cornish-Bowden | publisher = Universitat de València | year = 1997 | isbn = 84-370-3328-4 | name-list-format = vanc | access-date = ۲۱ ژوئیه ۲۰۲۰ | archive-date = ۱۳ دسامبر ۲۰۱۰ | archive-url = https://web.archive.org/web/20101213084345/http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm | url-status = dead}}, A history of early enzymology.

{{Col-2-of-2}}

'''ساختار و مکانیسم آنزیم'''
* {{cite book | author = Suzuki H | title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL | year = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8}}

'''سینتیک و بازداری'''
* {{cite book | last1 = Cornish-Bowden | first1 = Athel | title = Fundamentals of Enzyme Kinetics | date = 2012 | publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim | isbn = 978-3-527-33074-4 | edition = 4th | name-list-format=vanc}}

{{Col-end}}
{{پایان چپ‌چین}}
{{نوار درگاه|زیست‌شناسی|شیمی|خوراک|دانش}}
{{کوفاکتورهای آنزیم}}
{{شیمی خوراک}}
{{آنزیم‌ها}}
{{سایر پروتئین‌های غشائی}}
{{تعدیل‌گران انتقال و متابولیسم استیل‌کولین}}
{{تعدیل دارویی}}
{{آنزیم‌های چرخه اوره}}

[[رده:آنزیم‌ها]]
[[رده:زیست‌مولکول‌ها]]
[[رده:کاتالیزورها]]
[[رده:متابولیسم]]
[[رده:مواد شیمیایی فرایندی]]
[[رده:ویکی‌سازی رباتیک]]